Název: Sledování oligomerizace proteinu HSP70 strukturní hmotnostní spektrometrií
Překlad názvu: Investigation of HSP70 oligomerization by structural mass spectrometry
Autoři: Melikov, Aleksandr ; Novák, Petr (vedoucí práce) ; Jeřábek, Petr (oponent)
Typ dokumentu: Diplomové práce
Rok: 2024
Jazyk: eng
Abstrakt: [eng] [cze]
Heat shock cognate protein 70 (HSC70) is a 71 kDa chaperone protein belonging to the ubiquitous family of heat shock proteins 70 (Hsp70). The representatives of this protein family are considered as molecular machines with ATP-hydrolase activity facilitating correct folding of spatial protein structure, both in normal and stressful conditions (hypoxia, heat shock, pH fluctuations etc.) In addition, HSC70 was identified as an uncoating enzyme for triskelion meshwork on the surface of clathrin-coated vesicles. Among other roles, HSC70 prevents protein aggregation and assists the polypeptide maturation, it facilitates the protein transport into organelles, such as endoplasmic reticulum and mitochondria. It is involved in targeting proteins for lysosomal degradation and in many other dramatically important cellular processes related to protein homeostasis. Therefore, the regulation of HSC70 and other HSP70 proteins is believed to be dramatically important, especially in a context of cellular stress. Based on the experimental observation, the mechanism of inactivation through oligomerization was hypothesized. The dimer and trimer species of Hsp70 proteins were identified both in case of prokaryotic and eukaryotic homologs. It was also speculated that Hsp40 cofactors promote oligomerization to even... Příbuzný protein teplotního šoku (HSC70) je 71 kDa chaperon patřící ke všudypřítomné rodině proteinů teplotního šoku 70 (Hsp70). Zástupci této proteinové rodiny jsou považováni za molekulární stroje s ATPázovou aktivitou, které usnadňují správné sbalování prostorové struktury proteinů jak za normálních, tak i za stresových podmínek (hypoxie, tepelný šok, či kolísání pH). HSC70 navíc funguje jako enzym rozbalující vrstvu triskelionu na povrchu klatrinových váčků. Další rolí HSC70 je např. zamezení agregace proteinů, asistence při maturaci polypeptidového řetězce a usnadnění transportu proteinů do organel, jako jsou endoplazmatické retikulum a mitochondrie. HSC70 se účastní směrování proteinů určených k degradaci do lysosomů a v mnoha dalších kriticky důležitých buněčných procesech spojených s homeostází proteinů. Tudíž, regulace HSC70 a jiných proteinů HSP70 je považována za velmi důležitou, obzvlášť v kontextu buněčného stresu. Na základě experimentálních pozorování byl navržen mechanismus inaktivace za pomoci oligomerizace. Dimery a trimery proteinů Hsp70 byly identifikovány jak u prokaryotických, tak u eukaryotických homologů. Byla také diskutována role proteinového kofaktoru Hsp40 ve stimulaci oligomerizaci Hsp70 do vyšších oligomerů. Tento a jiné možné modely oligomerizace "divoké" varianty...
Klíčová slova: Alosterie; Chaperony; hmotnostní spektrometrie; HSC70; Interakce proteinů; Proteiny teplotního šoku; Struktura proteinů; Strukturní biologie; Allostery; Chaperones; Heat shock proteins; HSC70; Mass spectrometry; Protein structure; Protein-protein interaction; Structural biology

Instituce: Fakulty UK (VŠKP) (web)
Informace o dostupnosti dokumentu: Dostupné v digitálním repozitáři UK.
Původní záznam: http://hdl.handle.net/20.500.11956/190030

Trvalý odkaz NUŠL: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-620622


Záznam je zařazen do těchto sbírek:
Vysokoškolské kvalifikační práce > Diplomové práce