Original title: Interakce adenylát cyklasového toxinu s komplementovým receptorem 3 - vztah struktury a funkce
Translated title: Interaction of the adenylate cyclase toxin with complement receptor 3 - Relation of structure and function
Authors: Morová, Jana ; Šebo, Peter (advisor) ; Konvalinka, Jan (referee) ; Bezouška, Karel (referee)
Document type: Doctoral theses
Year: 2008
Language: cze
Abstract: [cze] [eng]
4 ZÁvĚnv Pnoorrxcp rNrEGRrNu CDI t b/CDl g METoDoU WESTERN BLoT pro imunizaci myšía přípravu specifických protilátek. podjednotky CDllb, tak 52 buňky nejsou schopny účinnětransponovat tuto pod.|ednotku na svůjpovrch nebo sekretovatjejí extracelu|ární doménu do média. A to ani v případě, žeje opatřena signálním peptidem specifickým pro tyto buňky. Dále bylo prokázáno, Že pouŽití plasmidů pro konstitutivní nebo inducibilní expresi proteinů nemá vliv na hladinu exprese podjednotky CD l 8. Analysn NTERAKCE RTX roxlNŮ . p, INTEGR|NY _ RoLE GLYKoSYLACE RrcepronŮ vr,vaznři, RTX roxtNťi vyŽaduje glykosylaci integrinového receptoru CDl lb/CDl8' A zároveň bylo ukázáno, Že sniŽení vazby CyaA po odstranění sacharidovéhých řetězců není zpŮsobeno niŽším mnoŽstvím integrinu CDt lb/CDl8 na buněčnémpovrchu nebo jeho rozpadem na .jednotlivé podjednotky CD l t b a CDl 8. sacharidy - chitobiosou' chitotriosou. D-mannosou, N-aceýl|aktosaminem a sia1ovou kyselinou - sacharidy, které jsou obsaženy v N-glykosidicky vázaném oligosacgaridovém řetězci. To ukazu.je na lektinovou aktivitu CyaA. receptoru CD I l b/CD l8, která urču.je vazbu CyaA. aktivitě da|šíchRTX toxinů. l5 IMUNoLoG|CKÉ vYUŽlTí CyaA .lnxo NostČr, PRo DoPRAvtl MYKoBAKrnRIÁI-nicg EPIToPŮ Do ANT|GEN PREZENTI)JÍCicH sttNĚx epitop oVA:257.264 (pozice l08) na molekulách... 4 CoNcl-usroxs PnonucrroN oF tNrEcRtN CDI lb/CDlg F Four fragments of the subunit cDilb were produced and purified and then they were used for immunization of mice and for preparation of specific antibodíes. detected that 52 cells are not able to transport effectively this subunit to cell surface or to secrete its extracellular domain into medium and not even it has a signal peptide specific for 52 cells. Further it has been shorvn, that the level of production of CDl8 subunit was not affected by usage of constitutive or inducible plasmid. ANALYSIS oF THE |NTERÁCTIoN oF RTx ToxINs w|TH p2 INTEGRINS - THE RoLE oF THT, GLYCOSYLATION OF RECEPTORS IN BINDINC ON RTX TOXIN of cell surface glycoproteins, suggesting that cyaA binding to the cell surface- expressed cDllb/cDl8 integrin fully depends on its glycolsylation. It has been a|so demonstrated. that the deglycosylation did not affected ťormation of CD I I b/CD l8 heterodimer or its expression to cell surface. inhibited in the presence ofonly saccharide units that occur in the oligosaccharide chain of integrin molecule. This demonstrates, that cyaA directry recognizes the N-linked oligosaccharide chain ofits p2 integrin recepror. CD l I b/CD I 8-expressing cells. cytotoxic activity of others RTX toxins. l5...

Institution: Charles University Faculties (theses) (web)
Document availability information: Available in the Charles University Digital Repository.
Original record: http://hdl.handle.net/20.500.11956/92466

Permalink: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-368976


The record appears in these collections:
Universities and colleges > Public universities > Charles University > Charles University Faculties (theses)
Academic theses (ETDs) > Doctoral theses