Original title: Funkce a struktura hydrogenáz a jejich rozšíření v organismech
Translated title: Function and structure of hydrogenases and their occurence in organisms
Authors: Košťálová, Alena ; Hrdý, Ivan (advisor) ; Šuťák, Róbert (referee)
Document type: Bachelor's theses
Year: 2013
Language: cze
Abstract: [cze] [eng]
Hydrogenázy jsou mikrobiální enzymy katalyzujíci reverzibilní oxidaci vodíku. Většina těchto enzymů se nachází v prokaryotech, ale několik jich je přítomno i v eukaryotech. Jde o metaloproteiny, které jsou na základě stavby aktivního místa děleny do tří tříd na [NiFe]-, [FeFe]- a [Fe]-hydrogenázy. [NiFe]-hydrogenázy jsou heterodimerní proteiny, jejichž aktivní místo se nachází ve velké podjednotce. [FeFe]-hydrogenázy jsou většinou monomerní a jejich aktivní místo se nazývá H-klastr. Hydrogenázy mají často další domény, které obsahují redoxní centra, převážně železo-sirné klastry. Většina přídatných domén hydrogenáz je homologní s jinými redoxními komplexy, např. s komplexem I respiračního řetězce. Maturace hydrogenáz je komplexní proces, který zahrnuje aktivitu několika proteinů, z nichž některé již byly částečně charakterizovány. Přesvědčivé důkazy nasvědčují tomu, že [NiFe]- a [FeFe]-hydrogenázy jsou fylogeneticky odlišné třídy proteinů. Práce poukazuje na rozdíly mezi hydrogenázami včetně funkce, struktury, maturace a rozšíření, a také poukazuje na jejich podobnost s jinými enzymy. Hydrogenases are microbial enzymes catalyzing reversible oxidation of molecular hydrogen. These enzymes are mostly found in prokaryotes, but a few of them are present in eukaryotes as well. Hydrogenases are metalloproteins which are classified into three classes, [NiFe]-, [FeFe]- and [Fe]-hydrogenases, based on the composition of the active site. [NiFe]-hydrogenases are heterodimeric proteins with the active site localized in the large subunit. [FeFe]-hydrogenases are mostly monomeric and their active site is called H-cluster. Hydrogenases often possess additional domains that contain redox centers, mostly iron-sulfur clusters. Most of the accessory domains of hydrogenases are homologous to other redox complexes, e. g. Complex I of respiratory chain. Maturation of hydrogenases is a complex process involving the activity of several proteins, some of which have been already partially characterized. Compelling evidence indicates that [NiFe]- and [FeFe]-hydrogenases are phylogenetically distinct classes of proteins. This work deals with the differences among hydrogenases including their function, structure, maturation and distribution, and also mentions their similarities with other enzymes.
Keywords: complex I; Fe-S cluster; H-cluster; hydrogen; hydrogenase; maturation; Fe-S klastr; H-klastr; hydrogenáza; komplex I; maturace; vodík

Institution: Charles University Faculties (theses) (web)
Document availability information: Available in the Charles University Digital Repository.
Original record: http://hdl.handle.net/20.500.11956/56650

Permalink: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-325922


The record appears in these collections:
Universities and colleges > Public universities > Charles University > Charles University Faculties (theses)
Academic theses (ETDs) > Bachelor's theses