Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 7 záznamů.  Hledání trvalo 0.00 vteřin. 
Translokáza proteinů do mitosomů Giardia intestinalis.
Fixová, Ivana ; Doležal, Pavel (vedoucí práce) ; Zubáčová, Zuzana (oponent)
Během transformace bakteriálního endosymbiota do podoby dnešní mitochondrie se musel de novo vytvořit membránový aparát pro import proteinů do nové organely. Redukované mitochondrie parazitického prvoka Giardia intestinalis zvané mitosomy představují výjimečný buněčný model pro studium těchto základních transportních procesů. V rámci této práce se proto pokusím charakterizovat motorový komplex, který pohání proteinový transport, a také vlastní translokační kanál ve vnitřní mitosomální mebráně. K tomuto cíli využiji přítomnost námi objevených membránových komponent Pam16 a Pam18, které tvoří jádro motorového komplexu, a které by podle analogie z kvasinkové a savčí mitochondrie měly fyzicky spolupracovat s dosud neznámým translokačním kanálem. Ten je u všech známých eukaryotických organismů tvořen Tim23 proteinem a okolo vytvořeným komplexem (TIM23 komplex). Absence tohoto proteinu v genomu G. intestinalis i v našich proteomických analýzách ukazuje na přítomnost zcela nového, nebo naopak naprosto původního-bakteriálního proteinu. Z molekulárního hlediska tak máme v rukách zjednodušený mitochondriální model.
Evoluce importu proteinů do mitochondrií
Dohnálek, Vít ; Doležal, Pavel (vedoucí práce) ; Novotný, Marian (oponent)
1 Abstrakt Přestože mitochondrie obsahují vlastní genom a ribozomy, většina mitochondriálních proteinů je kódována v jádře a translatována na cytosolických ribozomech. Musely tak vzniknout transportní komplexy umožňující import proteinů z cytosolu. Tyto komplexy a jejich fungování jsou nejlépe popsány u kvasinek. Stále častěji se však setkáváme s organismy, které řadu proteinů popsaných u kvasinek pravděpodobně postrádají. Tato práce se proto snaží přinést přehled o distribuci podjednotek jednotlivých komplexů napříč eukaryoty. Blíže se zaměřujeme na extrémní redukci těchto komplexů u parazitického prvoka Giardia intestinalis, u nějž se zatím podařilo identifikovat podjednotek pouze několik. Přestože se i přes vysokou míru divergence podařilo identifikovat homolog porinu Tom40, kterým prochází všechny proteiny směřující do mitochondrie, homolog proteinu Sam50, jenž je zodpovědný za vkládání Tom40 do membrány, se identifikovat nepodařilo. Značná část práce se tak věnuje tomuto mezi eukaryoty ojedinělému fenoménu.
Protein import into mitochondria and peroxisomes of parasitic protists
Žárský, Vojtěch ; Tachezy, Jan (vedoucí práce) ; Hampl, Vladimír (oponent)
Předkládaná práce vychází ze tří projektů, kterým je společný zájem o evoluci eukaryotických organel a molekulárních systémů importu proteinů. První projekt poukazuje na možnost, že se peroxisomy (typické organely aerobních eukaryot) zachovaly u anaerobní skupiny Archamoebae, která zahrnuje parazita Entamoeba histolytica a volně žijícího prvoka Mastigamoeba balamuthi. Nejsilnějším vodítkem byl nález proteinů homologních ke známým komponentám peroxisomálního importu proteinů. Cílem druhého projektu je charakterizovat neznámou proteinovou translokázu vnitřní membrány mitosomů (redukovaných mitochondrií) u anaerobního prvoka Giardia intestinalis, kde se podařilo objevit podjednotku Tim44 této translokázy. Poslední projekt ukazuje, že translokáza vnější mitochondriální membrány trypanosomatid je příbuzná typické eukaryotické translokáze Tom40. Toto zjištění je důležité, neboť nepřítomnost Tom40 byla dříve považována za jeden z ancestrálních znaků trypanosomatid.
Translokáza proteinů do mitosomů Giardia intestinalis.
Fixová, Ivana ; Doležal, Pavel (vedoucí práce) ; Zubáčová, Zuzana (oponent)
Během transformace bakteriálního endosymbiota do podoby dnešní mitochondrie se musel de novo vytvořit membránový aparát pro import proteinů do nové organely. Redukované mitochondrie parazitického prvoka Giardia intestinalis zvané mitosomy představují výjimečný buněčný model pro studium těchto základních transportních procesů. V rámci této práce se proto pokusím charakterizovat motorový komplex, který pohání proteinový transport, a také vlastní translokační kanál ve vnitřní mitosomální mebráně. K tomuto cíli využiji přítomnost námi objevených membránových komponent Pam16 a Pam18, které tvoří jádro motorového komplexu, a které by podle analogie z kvasinkové a savčí mitochondrie měly fyzicky spolupracovat s dosud neznámým translokačním kanálem. Ten je u všech známých eukaryotických organismů tvořen Tim23 proteinem a okolo vytvořeným komplexem (TIM23 komplex). Absence tohoto proteinu v genomu G. intestinalis i v našich proteomických analýzách ukazuje na přítomnost zcela nového, nebo naopak naprosto původního-bakteriálního proteinu. Z molekulárního hlediska tak máme v rukách zjednodušený mitochondriální model.
Genomic and Cellular Integration in the Tripartite Nested Mealybug Symbiosis
HUSNÍK, Filip
The PhD thesis is composed of three publications on genomic, metabolic, and cellular integration between the host and its symbionts in the tripartite nested mealybug system. The articles revealed a path to an intimate endosymbiosis that can be compared to what we think happened before (and to some extent after) bacterial ancestors of key eukaryotic organelles, mitochondria and plastids, became highly integrated into their host cells. I argue that these much younger symbioses may tell us something about how the mitochondria and plastids came to be, at the very least by revealing what types of evolutionary events are possible as stable intracellular relationships proceed along the path of integration.

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.