Název:
Proteinová rodina HSP70 a její role v biotických interakcích
Autoři:
Čičmanec, Petr Typ dokumentu: Diplomové práce
Rok:
2021
Jazyk:
cze
Abstrakt: [cze][eng] Proteiny tepelného šoku 70 (HSP70s) jsou všudypřítomné a rozšířené proteiny napříč prokaryotickými a eukaryotickými organismy. Nashromážděné důkazy naznačují, že tyto proteiny se podílejí na mnohem více než na reakci na tepelný šok. Tato práce charakterizuje roli HSP70 v reakci na různé podněty a poskytuje pohled na roli HSP70 při regulaci interakce mezi biotickými a abiotickými faktory. Teoretická část shrnuje současné poznatky o HSP70 včetně informací o jeho struktuře, aktivitě, posttranslačních modifikacích a tzv. chaperone kódu. Popisuje funkce HSP70 a věnuje zvláštní pozornost roli HSP70 v imunitě a biotických interakcích. Experimentální část je rozdělena do několika částí. Za prvé, bioinformatická analýza poskytuje srovnání HSP70 a jeho role v biotickém stresu napříč říšemi. Tato část je doplněna analýzou distribuce a abundance HSP70 na úrovni proteomu. Dále je prezentován účinek různých stimulů na abundanci proteinu HSP70 v různých modelových organismech, včetně E. coli, S. cerevisiae, A. thaliana, Pisum sativum a Linum usitatissimum. Nakonec jsou analyzovány účinky mutace hsp70, které poskytují vhled do složitosti mechanismu HSP70 a potvrzují jeho roli v biotické interakci mezi modelovou rostlinou a houbami.Heat shock proteins 70 (HSP70s) are ubiquitous and widespread proteins across prokaryotic and eukaryotic organisms, and accumulated evidence indicates that these proteins are involved in much more than the response to heat shock. This thesis characterizes the role of HSP70s in response to different stimuli and provides insight into the HSP70's role in regulating the interaction between biotic and abiotic factors. The theoretical part summarizes the current knowledge of HSP70, including information about its structure, activity, posttranslational modifications, and the so-called chaperone code. It describes the functions of HSP70s and pays particular attention to the HSP70s' role in immunity and biotic interactions. The experimental part is divided into several sections. First, a bioinformatic analysis provides a cross-kingdom comparison of HSP70 and its role in biotic stress. This part is supplemented with the analysis of HSP70 distribution and abundance at the proteome level. Next, the effect of different stimuli on HSP70 protein abundance in different model organisms is presented, including E. coli, S. cerevisiae, A. thaliana, Pisum sativum, and Linum usitatissimum. Finally, the effects of the hsp70 mutation are analyzed, providing insight into the complexity of the HSP70 machinery and confirming its role in the biotic interaction between a model plant and fungi.
Klíčová slova:
Acremonium alternatum; biotic interactions; biotic stress; biotická interakce; biotický stres; chaperon; chaperone; chaperone activity; chaperonová aktivita; heat shock proteins; immunological role; imunologická role; proteiny tepelného šoku