Original title: Moderní metody studia protein-proteinových interakcí
Translated title: Current methods in protein-protein interactions research
Authors: Křivková, Jana ; Hrdý, Ivan (advisor) ; Kučerová, Jitka (referee)
Document type: Bachelor's theses
Year: 2022
Language: cze
Abstract: [cze] [eng]
Protein-proteinové interakce (PPI) hrají nepostradatelnou roli ve všech procesech v živých buňkách. Pochopení interakcí mezi proteiny nám umožňuje bližší popis buněčných dějů a jejich pochopení otevírá nové možnosti i pro návrh léčiv. Důležitost otázky studia PPI se odráží v recentním rozvoji různorodých metod pro jejich identifikaci a popis. Cílem této práce je sumarizovat poznatky o nových a zdokonalených experimentálních metodách identifikace a charakterizace proteinových interakcí. Metody popsané v této práci jsou členěny do čtyř kapitol, metody blízkostí indukovaného značení proteinů (BioID, BioID2, APEX, TurboID, MiniTurbo, PUP-IT, AirID, SPPLAT, EMARS), využití síťování proteinů pro jejich identifikaci a strukturní charakterizaci (XL-MS), fluorescenční metody identifikace a vizualizace (BiFC, FRET, BRET) a biofyzikální metody pro stanovení kinetických či termodynamických parametrů interakce (SPR, ITC, MT). Protein-protein interactions (PPI) have a crucial role in all processes in living cells. Understanding the interactions between proteins allows us to describe cell processes in more detail and their study opens new possibilities for drug design. The importance of the question of studying PPI is shown in the recent development of various methods for their identification and description. The aim of this thesis is to give an overview of new and improved experimental methods of identification and characterization of protein-protein interactions. Methods described in this thesis are divided in four chapters - proximity-dependent labelling methods (BioID, BioID2, APEX, TurboID, MiniTurbo, PUP-IT, AirID, SPPLAT, EMARS), cross-linking methods (XS-MS), fluorescence methods for identification and visualization (BiFC, FRET, BRET) and biophysical methods for description of kinetics and thermodynamics parameters of interaction (SPR, ITC, MT).
Keywords: affinity chromatography; biotinylation; cross-linking; protein interactions; proximity labeling; afinitní chromatografie; biotinylace; cross-linking; proteinové interakce; proximitní značení

Institution: Charles University Faculties (theses) (web)
Document availability information: Available in the Charles University Digital Repository.
Original record: http://hdl.handle.net/20.500.11956/176450

Permalink: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-509817


The record appears in these collections:
Universities and colleges > Public universities > Charles University > Charles University Faculties (theses)
Academic theses (ETDs) > Bachelor's theses