Název: Charakterizace proteinu SWIP, jednoho z členů WASH komplexu
Překlad názvu: Characterization of WASH complex member protein SWIP
Autoři: Humhalová, Tereza ; Libusová, Lenka (vedoucí práce) ; Lánský, Zdeněk (oponent)
Typ dokumentu: Diplomové práce
Rok: 2017
Jazyk: cze
Abstrakt: [cze] [eng]
Komplex WASH reguluje dynamiku aktinové sítě na endozómech prostřednictvím aktivace komplexu Arp2/3, který nukleuje polymeraci větvených aktinových vláken. Pro správnou recyklaci řady důležitých transmembránových proteinů je komplex WASH nepostradatelný. Přestože obecná fyziologická funkce celého komplexu je známá, role jeho jednotlivých podjednotek stále ještě nejsou plně specifikovány. Tato práce se zabývá jednou z nich, proteinem SWIP. V hlence Dictyostelium discoideum je SWIP potřebný pro lokalizaci dalších podjednotek komplexu WASH na membrány váčků. Bodová mutace v proteinu SWIP způsobuje závažné neurodegenerativní onemocnění - autozomálně recesivní intelektuální poruchu (ARID). Z našich výsledků vyplývá, že zkrácení proteinu SWIP způsobuje jeho neschopnost vázat se do komplexu WASH, a že jeho C-koncová část je schopna lokalizovat na intracelulární váčky. Tato práce také ukazuje, že bodová mutace zapříčiňující ARID neovlivňuje schopnost vazby SWIPu do komplexu WASH, ani lokalizaci celého komplexu. WASH complex regulates actin dynamics on endosomes by activating the Arp2/3 complex, which subsequently induces generation of branched actin patches. WASH complex is required for proper recycling of many important transmembrane proteins. Although the general physiological function of WASH complex is known, the role of its single subunits have not yet been adequately specified. This work focuses on one of these subunits - protein SWIP. This protein maintains vesicular localization of some WASH complex subunits in the slime mold Dictyostelium discoideum and a point mutation in its sequence causes a severe neurodegenerative disease - autosomal recessive intellectual disorder (ARID). Our results show that SWIP truncation results in its inability to incorporate into WASH complex. However, the C-terminal part of SWIP is able to localize onto intracellular vesicles, which are not WASH complex positive. We have also studied the impact of ARID-causing SWIP mutation, and we show, that it does neither change the protein's ability to bind the complex nor the overall localization of WASH complex.
Klíčová slova: aktin; SWIP; WASH komplex; actin; SWIP; WASH complex

Instituce: Fakulty UK (VŠKP) (web)
Informace o dostupnosti dokumentu: Dostupné v digitálním repozitáři UK.
Původní záznam: http://hdl.handle.net/20.500.11956/91278

Trvalý odkaz NUŠL: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-367801


Záznam je zařazen do těchto sbírek:
Školství > Veřejné vysoké školy > Univerzita Karlova > Fakulty UK (VŠKP)
Vysokoškolské kvalifikační práce > Diplomové práce