Original title:
Studium interakce PI4 kinasy IIalfa s VAMP3 proteinem
Translated title:
Interaction PI4 kinase IIalpha with VAMP3 protein
Authors:
Dubánková, Anna ; Šulc, Miroslav (advisor) ; Teisinger, Jan (referee) Document type: Bachelor's theses
Year:
2014
Language:
cze Abstract:
[cze][eng] Fosfoinositidy jsou nesmírně důležité pro regulaci aktivity mnoha signálních proteinů nejen buněčné membrány. Fosfatidylinositol - 4 - kinasy (PI4K) katalyzují tvorbu fosfatidylinositolu - 4 - fosfátu, molekuly s významnou regulační funkcí a prekurzoru řady fosfoinositidů. PI4K jsou svou patogenicitou spojovány s některými RNA viry, jako jsou Picornaviridae (poliovirus, coxsackie virus, aichi virus, enterovirus 71) a Flaviviridae (virus hepatitidy C). PI4K také hrají významnou roli při rozvoji rakoviny. Tato práce se snaží přispět k objasnění mechanismu regulace PI4 kinasy typu II α skrze její interakci s proteinem vesikulární membrány 3 (VAMP 3) z rodiny proteinů SNARE (z angl. "Soluble N-ethylmaleimide Sensitive Fusion Attachment Protein Receptor").Phosphoinositides are very important in regulation activity of many signaling proteins not just in cellular membranes. Phosphatidylinositol - 4 - kinases (PI4K) generate phosphatidylinositol - 4 - phosphate, an emerging regulatory molecule and precursor of important regulatory phosphoinositides. PI4Ks are associated with pathogenicity of several RNA viruses including Picornaviridae (poliovirus, coxsackie virus, aichi virus, enterovirus 71) and Flaviviridae (hepatitis C virus). PI4Ks also play important role in cancer. This study strives to clarify the mechanism of regulation of PI4K type II α by its potential interaction with Vesicle - associated membrane protein 3 (VAMP 3) of the SNARE protein family (Soluble N - ethylmaleimide Sensitive Fusion Attachment Protein Receptor).
Keywords:
expression and purification of recombinant protein; protein-protein interaction; exprese a purifikace rekombinantního proteinu; protein-proteinová interakce
Institution: Charles University Faculties (theses)
(web)
Document availability information: Available in the Charles University Digital Repository. Original record: http://hdl.handle.net/20.500.11956/72541