Název: Vlastnosti DNA vazebných mutant proteinů CSL
Překlad názvu: Vlastnosti DNA vazebných mutant proteinů CSL
Autoři: Teska, Mikoláš ; Folk, Petr (vedoucí práce) ; Šťovíček, Vratislav (oponent)
Typ dokumentu: Diplomové práce
Rok: 2012
Jazyk: eng
Abstrakt: [eng] [cze]
Notch pathway plays a critical role during the development and life of metazoan organisms. CSL proteins are the component of the Notch pathway that mediates the regulation of target genes. The discovery of CSL-like proteins in yeast raised the question of their function in unicellular organisms which did not utilize the canonical Notch pathway. CSL-homologues in yeast are conserved in parts that are important for DNA binding and for fission yeast proteins it was shown that they bind to CSL recognition elements in vitro. In fission yeast, CSL paralogues Cbf11 and Cbf12 play antagonistic roles in cell adhesion and the coordination of cell and nuclear division. Yeast CSL proteins have long and intrinsically unstructured N- terminal domains compared to metazoan CSL proteins. In this study, we investigated the functional significance of these extended N-termini of CSL proteins by their complete removal. For newly constructed truncated variants of proteins Cbf11 and Cbf12 in Schizosaccharomyces pombe we observed the lack of ability to bind CSL recognition RBP probe. The removal of N-terminal parts of CSL proteins in fission yeast led to the change in their cellular localization. Once strongly preferred nuclear localization changed by the removal of N-terminal domains to cytoplasmic localization with a... Signální dráha Notch hraje klíčovou roli ve vývoji a životě mnohobuněčných organismů. Proteiny CSL jsou klíčovou součástí dráhy Notch, kde zprostředkovávají regulaci cílových genů. Objev CSL-homologních proteinů v kvasinkách nastolil otázku ohledně jejich funkce v jednobuněčných organismech před vznikem kanonické Notch dráhy. CSL-homologní proteiny v kvasinkách jsou konzervovány v částech, které jsou důležité pro vazby na DNA, a prokázalo se, že tyto proteiny se vážou na CBF1-vazebné elementy in vitro. V kvasince Schizosaccharomyces pombe hrají paralogy CSL (Cbf11 a Cbf12) protichůdné role v buněčné adhezi a v koordinaci buněčného a jaderného dělení. Kvasinkové proteiny CSL mají oproti proteinům CSL u metazoa dlouhé a vnitřně nestrukturované N-koncové domény. V této studii jsme zkoumali funkční význam těchto N-koncových částí CSL proteinů pomocí jejich úplného odstranění. U nově vytvořených zkrácených variant proteinů Cbf11 a Cbf12 v S. pombe jsme pozorovali absenci jejich vazby na próbu RBP, kterou rozpoznávají proteiny CSL. Odstranění N-terminálních částí proteinů CBF u S. pombe vedlo ke změně v buněčné lokalizaci. Původně silná jaderná lokalizace u proteinů Cbf divokého typu se odstraněním N- koncových částí změnila na smíšenou lokalizaci v cytoplazmě a jádře. Overexprese nevazebných mutací genu...
Klíčová slova: CSL; DNA-vazebná mutace; N-terminální doména; Schizosaccharomyces pombe; signální dráha Notch; CSL; DNA-binding mutation; N-terminal domain; Notch pathway; Schizosaccharomyces pombe

Instituce: Fakulty UK (VŠKP) (web)
Informace o dostupnosti dokumentu: Dostupné v digitálním repozitáři UK.
Původní záznam: http://hdl.handle.net/20.500.11956/42354

Trvalý odkaz NUŠL: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-306654


Záznam je zařazen do těchto sbírek:
Školství > Veřejné vysoké školy > Univerzita Karlova > Fakulty UK (VŠKP)
Vysokoškolské kvalifikační práce > Diplomové práce