Název: Kinetic behavior of the NAD(P)H:Quinone oxidoreductase WrbA from Escherichia coli.
Překlad názvu: Kinetic behavior of the NAD(P)H:Quinone oxidoreductase WrbA from Escherichia coli.
Autoři: KISHKO, Iryna
Typ dokumentu: Disertační práce
Rok: 2012
Jazyk: cze
Abstrakt: [cze] [eng]
Předkládaná dizertační práce se zabývá strukturně-funkčním vztahem multimerické oxidoreduktázy WrbA. Především vysvětluje neobvyklou kinetiku tohoto enzymu na molekulární úrovni, čímž poskytuje vzhled do fyziologické role tohoto enzymu v bakteriích. Multimerický enzym WrbA, jehož kofaktorem je FMN, katalyzuje oxidaci NADH přenosem dvou elektronů. Dle strukturálních a funkčních kritérii patří Wrba mezi bakteriální flavodoxiny, z evolučního hlediska se jedná o eukaryotickou oxidoreduktázu. Kinetické chování enzymu WrbA bylo studováno při různých podmínkách (teplota, pH atd.). Mechamismus kinetiky byl určen z parametrů KM a Vmax a potvrzen analizou inhibici produktami reakce. Krystalizace a proteolytické pokusy potvrzují funkční důležitost multimerizace enzymu WrbA a pomáhají pochopit fyziologickou roli tohoto enzymu na molekulární úrovni. This Ph.D. thesis addresses the structure-function relationship of the multimeric oxidoreductase WrbA with the principal aim being the explanation of the unusual kinetics of this enzyme in molecular terms, and thus getting an insight about its physiological role in bacteria. WrbA is a multimeric enzyme with FMN as a co-factor, catalyzing the oxidation of NADH by a two electrons transfer. Structure and function analysis of WrbA places this enzyme between bacterial flavodoxins and eukaryotic oxidoreductases in terms of its evolutionary relationship. The kinetic activity of WrbA was studied under varying conditions such as temperature, pH etc, and its kinetic mechanism was evaluated from parameters KM and Vmax and confirmed by product inhibition pattern experiments. Crystallization and proteolytic experiments also underpin the functional importance of the multimeric nature of WrbA and aid the understanding of the physiological role of this enzyme in molecular terms.
Klíčová slova: FAD (Flavinadenindinukleotid); FMN (Flavinmononukleotid); Kinetika enzymu; Kofaktor; Krystalizace; Mechamismus kinetiky; NAD(P)H:quinone oxidoreduktáza; Proteolýza; WrbA (tryptophan (W)-repressor -binding protein A); Co-factor; Crystallization; Enzyme kinetics; FAD (flavin adenine dinucleotide); FMN (flavin mononucleotide); Kinetic mechanism; NAD(P)H:quinone oxidoreductase; Proteolysis; WrbA (tryptophan (W)-repressor -binding protein A)
Citace: KISHKO, Iryna. Kinetic behavior of the NAD(P)H:Quinone oxidoreductase WrbA from Escherichia coli.. N. Hrady, 2012. disertační práce (Ph.D.). JIHOČESKÁ UNIVERZITA V ČESKÝCH BUDĚJOVICÍCH. Přírodovědecká fakulta

Instituce: Jihočeská univerzita v Českých Budějovicích (web)
Informace o dostupnosti dokumentu: Plný text je dostupný v digitálním repozitáři JČU.
Původní záznam: http://www.jcu.cz/vskp/12622

Trvalý odkaz NUŠL: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-151538


Záznam je zařazen do těchto sbírek:
Školství > Veřejné vysoké školy > Jihočeská univerzita v Českých Budějovicích
Vysokoškolské kvalifikační práce > Disertační práce