Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 1 záznamů.  Hledání trvalo 0.00 vteřin. 
Kooperativita složek systému cytochromů P450 a ovlivnění metabolismu léčiv a karcinogenů
Holý, Petr ; Hodek, Petr (vedoucí práce) ; Chmelík, Josef (oponent)
Systém oxidas se smíšenou funkcí (MFO systém) hraje důležitou roli v metabolismu mnoha endogenních látek a xenobiotik (např. karcinogenů, léčiv). Membránové hemoproteiny nazývané cytochromy P450 jsou zásadní složkou tohoto systému. Reakce katalyzované cytochromy P450 jsou ovlivňovány působením jiného proteinu MFO systému, a to cytochromem b5 (cyt b5). Mechanismus, jakým cyt b5 působí, ještě nebyl zcela objasněn. Jednou z možností studia této protein-proteinové interakce je metoda kovalentního síťování. Záměnou methioninu ve struktuře cyt b5 za jeho foto-aktivovatelný analog (foto-methionin) je možné připravit analog cyt b5 (foto-cyt b5), který po aktivaci UV zářením kovalentně váže cytochrom P450 v membránovém prostředí. Tato práce se zabývá expresí a izolací rekombinantního analogu cyt b5 s pouze jednou pozicí pro methionin (96) v primární struktuře proteinu a jeho substitucí za foto-methionin. Protein byl purifikován s výtěžkem 6 mg na 1 l bakteriální suspenze. Analýza hmotnostní spektrometrií (MALDI-TOF/TOF) ukázala, že methionin byl v sekvenci substituován foto-reaktivním analogem z asi 30 % (pokrytí sekvence 77 %). Foto- cyt b5 byl použit k fixování transientní protein-proteinové interakce s cytochromem P450 2B4 (CYP2B4). Foto-cyt b5 byl rekonstituován v lipidovém systému s CYP2B4 a...

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.