Hlavní stránka > Výsledky hledání: keywords:"fosfomimikující mutace"
Hledej:
Tipy pro vyhledávaní :: Rozšířené hledání
Hledej ve sbírkách:
Seřadit podle: Zobrazit výsledky: Výstupní formát:
Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 2 záznamů.  Hledání trvalo 0.01 vteřin. 
Hledaní nových interakčních partnerů SH3 domény adaptorového proteinu p130Cas
 Gemperle, Jakub ; Rösel, Daniel (vedoucí práce) ; Forstová, Jitka (oponent)
Protein p130Cas patří mezi hlavní tyrosin-fosforylované proteiny v buňkách transformovaných onkogeny v-crk a v-src. Jeho exprese je nezbytná pro invazivitu a tvorbu metastází v buňkách transformovaných aktivovanou kinázou Src. Vysoké hladiny exprese proteinu p130Cas u pacientů s rakovinou prsu jsou spojeny s větším rizikem návratu choroby, slabou odpovědí na léčbu tamoxifenem a horší prognózou. V netransformovaných buňkách je p130Cas fosforylován v substrátové doméně po stimulaci integrinů, což ovlivňuje buněčnou migraci a dynamiku cytoskeletu. Na této signalizaci se nepostradatelně podílí právě SH3 doména p130Cas. V této diplomové práci jsme jako první analyzovali pomocí metody Phage display a následně charakterizovali vazebný motiv SH3 domény p130Cas. Na základě tohoto vysokoafinitního motivu [AP]­P­[APMS]-K-P-[LPST]-[LR]-[LPST] jsme predikovali nové interakční partnery proteinu p130Cas a následně potvrdili interakci se Ser/Thr kinázou PKN3. Tato kináza kolokalizuje s p130Cas v jádře a perinukleární oblasti a mohla by p130Cas fosforylovat. V rámci této diplomové práce jsme také analyzovali vliv fosfomimikující mutace tyrosinu ze sekvence ALYD, která je konzervovaná v sekvenci SH3 domén, na schopnost těchto domén vázat ligandy. Tato mutace snižovala vazbu asi o 3 řády jak k ligandům I. třídy (SH3...
Úplný záznam
Hledaní nových interakčních partnerů SH3 domény adaptorového proteinu p130Cas
 Gemperle, Jakub ; Rösel, Daniel (vedoucí práce) ; Forstová, Jitka (oponent)
Protein p130Cas patří mezi hlavní tyrosin-fosforylované proteiny v buňkách transformovaných onkogeny v-crk a v-src. Jeho exprese je nezbytná pro invazivitu a tvorbu metastází v buňkách transformovaných aktivovanou kinázou Src. Vysoké hladiny exprese proteinu p130Cas u pacientů s rakovinou prsu jsou spojeny s větším rizikem návratu choroby, slabou odpovědí na léčbu tamoxifenem a horší prognózou. V netransformovaných buňkách je p130Cas fosforylován v substrátové doméně po stimulaci integrinů, což ovlivňuje buněčnou migraci a dynamiku cytoskeletu. Na této signalizaci se nepostradatelně podílí právě SH3 doména p130Cas. V této diplomové práci jsme jako první analyzovali pomocí metody Phage display a následně charakterizovali vazebný motiv SH3 domény p130Cas. Na základě tohoto vysokoafinitního motivu [AP]­P­[APMS]-K-P-[LPST]-[LR]-[LPST] jsme predikovali nové interakční partnery proteinu p130Cas a následně potvrdili interakci se Ser/Thr kinázou PKN3. Tato kináza kolokalizuje s p130Cas v jádře a perinukleární oblasti a mohla by p130Cas fosforylovat. V rámci této diplomové práce jsme také analyzovali vliv fosfomimikující mutace tyrosinu ze sekvence ALYD, která je konzervovaná v sekvenci SH3 domén, na schopnost těchto domén vázat ligandy. Tato mutace snižovala vazbu asi o 3 řády jak k ligandům I. třídy (SH3...
Úplný záznam

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.
Digitální repozitář :: Hledej :: Nový záznam :: Personalizace :: Nápověda
Powered by Invenio v1.1.2
Spravuje admin.invenio@techlib.cz
Tato stránka je dostupná také v následujících jazycích:
Česky  English