|
|
Interakce postranních řetězců hemu s apoproteinem: srovnání cytochromů P450 a NO-synthas
Fastová, Dagmar ; Hudeček, Jiří (vedoucí práce) ; Šulc, Miroslav (oponent)
Cytochromy P450 a NO-synthasy jsou hem-thiolátové proteiny podílející se na katalýze významných biochemických reakcí. V této práci byla provedena srovnávací analýza obou těchto skupin enzymů z hlediska hodnoty torzních úhlů pro vinylové postranní řetězce hemu v pozicích 2 a 4 na základě dostupných krystalografických dat pomocí programu Yasara. Zatímco hodnoty torzních úhlů obou vinylů u NO-synthas ukazují na velmi "konzervativní" konformace obou vinylů (v rozmezí od -30ř do 90ř pro pozici 2, resp. od -150ř do 120ř pro pozici 4) a na prakticky zanedbatelné rozdíly mezi jednotlivými formami těchto enzymů, pro savčí cytochromy P450 se ukázalo, že mezi jednotlivými rodinami jsou dosti výrazné rozdíly. V souladu s výsledky dřívějších analýz je rozmezí hodnot torzních úhlů pro vinyly v pozici 2 obvykle užší (od -120ř do 150ř) než pro vinyly v pozici 4, které jsou výrazně konformačně flexibilnější (hodnoty torzních úhly se pohybovaly v rozmezí od -30ř do 180ř). V druhé části práce byla zkoumána interakce cytochromu P450 a jeho reakčního partnera, cytochrom P450 reduktasy. Analýzou krystalografických dat bylo ověřeno, nakolik jsou prostorové pozice bazických aminokyselinových zbytků, odpovídající v primární struktuře různých savčích forem těm zbytkům v isoformě 2B4, o nichž se předpokládá, že odpovídají...
|
host ::
RSS.