Original title: Studium interakce membránových proteinů na molekulární úrovni pomocí silové spektroskopie, optické spektroskopie a metod výpočetní biochemie
Translated title: Membrane protein interactions studied on single molecular level by force spectroscopy, optical spectroscopy and methods of computational biochemistry
Authors: MATĚNOVÁ, Martina
Document type: Master’s theses
Year: 2011
Language: cze
Abstract: [cze] [eng]
Práce se zabývá studiem role malých aminokyselin v proteinových interakcích za využití experimentálních a teoretických metod. Na základě simulace molekulární dynamiky peptidů představujících zjednodušený model D helixů D1 a D2 proteinů reakčního centra fotosystému II byla formulována hypotéza o interakcích mezi těmito peptidy. Stabilita předpokládaných vodíkových vazeb byla studována experimentálně pomocí silové spektroskopie na mikroskopu atomárních sil. Výsledky obou metod se shodují v tom, že D1-Gly208 hraje zásadní roli ve stabilitě a funkčnosti fotosystému II tím, že vytváří podmínky pro vznik slabých interakcí mezi třemi kontaktními místy helixů: D1-Gly208 (O) a D2-Cys211 (O?), D1-Ser209 (O?) a D2-Ile204 (O), D1-Ser212 (O?) a D2-Gly207 (O). Mutace D1-Gly208 vede ke zvýšené pravděpodobnosti vazby mezi výše zmíněnými aminokyselinami a zvyšuje tak sílu celkové interakce mezi proteiny, [11:08:37 AM] David Kaftan: coz vede k mirnemu snizeni fotosynteticke kapacity PSII (D1-Ser208) nebo k takovym zmenam ve funkcnosti PSII jenz vedou k letalnimu fenotypu (D1-Val208). I have set for a challenging study that combined experimental and theoretical approaches in an attempt to resolve a role of small aminoacids in intermolecular interactions. First, I have proposed a hypothesis that described the interaction among individual aminoacids forming D helices of D1 and D2 proteins based on molecular dynamic simulations of a simplified model representing the reaction centre of photosystem II. Stability of the putative interhelical hydrogen bond network connecting D1 and D2 proteins was investigated experimentally with dynamic force spectroscopy using atomic force microscope. The results of both methods are in a full agreement with each other and reveal the key role of D1-Gly208 aminoacid in stability and functionality of photosystem II by providing milieu for weak interactions among three contact points at the cross of D helices: D1-Gly208 (O) and D2-Cys211 (O?), D1-Ser209 (O?) and D2-Ile204 (O), D1-Ser212 (O?) and D2-Gly207 (O). Mutation of the D1-Gly208 led to the increase in probability of the binding among the aforementioned aminoacids, undesirably strengthening the overall interactions among the proteins compromising photosynthetic capacity (D1-Ser208) or disabling of autotrophic growth (D1-Val208).
Keywords: atomic force mikroscopy; force spectroscopy; molecular dynamics simulation; photosystem II; protein interactions; forosystém II; mikroskopie atomárních sil; proteinové interakce; silová spektroskopie; Simulace molekulární dynamiky
Citation: MATĚNOVÁ, Martina. Studium interakce membránových proteinů na molekulární úrovni pomocí silové spektroskopie, optické spektroskopie a metod výpočetní biochemie. České Budějovice, 2011. diplomová práce (Mgr.). JIHOČESKÁ UNIVERZITA V ČESKÝCH BUDĚJOVICÍCH. Přírodovědecká fakulta

Institution: University of South Bohemia in České Budějovice (web)
Document availability information: Fulltext is available in the Digital Repository of University of South Bohemia.
Original record: http://www.jcu.cz/vskp/17909

Permalink: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-54907


The record appears in these collections:
Universities and colleges > Public universities > University of South Bohemia in České Budějovice
Academic theses (ETDs) > Master’s theses