Original title: Buněčné funkce proteinu teplotního šoku 90 (HSP90).
Translated title: Heat-shock protein 90 (HSP90) in cell physiology.
Authors: Karmazin, Alina ; Bařinka, Cyril (advisor) ; Pavlíček, Jiří (referee)
Document type: Bachelor's theses
Year: 2023
Language: eng
Abstract: [eng] [cze]
Heat-shock protein 90 (HSP90) is a molecular chaperone that represents one of the most important proteins for cellular homeostasis in all life domains. Chaperones are proteins that assist other proteins in proper folding and refolding. First discovered as a protein of a heat-shock response, HSP90 eventually emerged as a hub connecting multiple cellular functions, such as transcription, translation, DNA repair, immune response, cell signaling, etc. Unsurprisingly, HSP90 also plays a role in the pathogenesis of human diseases: various cancers, and neurodegenerative and respiratory diseases. For that reason, it became a target of medical research. HSP90 is a homodimer consisting of two protomers, each of which is composed of three domains: N-terminal domain, middle domain, and C-terminal domain. To fulfill its functions, HSP90 goes through an ATP-dependent conformational cycle, tightly regulated by a large group of assisting proteins-co-chaperones, and several post-translational modifications, such as phosphorylation and acetylation. Acetylation is known to affect HSP90 binding to nucleotides, clients, and co-chaperones, and thus it is suggested as a control mechanism of HSP90 function. Potentially, HSP90 acetylation can be utilized in the treatment of hormone-dependent cancers. Therefore, regulators of HSP90... Heat-shock protein 90 (HSP90) je molekulární chaperon, který představuje jeden z nejdůležitějších proteinů pro buněčnou homeostázu ve všech doménách života. Chaperony plní funkci molekul, které pomáhají ostatním proteinům ve správném sbalování a uspořádání jejich trojrozměrné struktury. HSP90 byl poprvé objeven jako protein tepelného šoku, později byla prokázána jeho důležitá role uzlu propojujícího mnoho buněčných funkcí zahrnující transcripci, translaci, opravu DNA, imunitní odpověd', buněčnou signalizaci atd. Není tedy překvapením, že HSP90 hraje roli také v patogenezi lidských onemocnění, např. u různých druhů rakoviny a u neurodegenerativních a respiračních chorob. Z tohoto důvodu se HSP90 stal cílem lékařského výzkumu. HSP90 je homodimer skládající se ze dvou protomerů, z nichž každý se skládá ze tří domén: N-terminální domény, střední domény a C-terminální domény. Pro splnění svých funkcí prochází HSP90 ATP- dependentním konformačním cyklem, kde je striktně regulován velkou skupinou pomocných proteinů - ko-chaperonů, stejně jako několika posttranslačními modifikacemi typu fosforylace a acetylace. O acetylaci je známo, že ovlivňuje vazbu HSP90 na nukleotidy, klienty a ko-chaperony, a proto je považována za kontrolní mechanismus funkce HSP90. Potenciálně lze acetylaci HSP90 využít při léčbě hormonálně...
Keywords: chaperones; heat-shock protein 90; histone deacetylase 6;; lysine acetylation; post-translational modifications; proteostasis; acetylace lysinu; chaperony; heat-shock protein 90; histon deacetyláza 6;; posttranslační modifikace; proteostáza

Institution: Charles University Faculties (theses) (web)
Document availability information: Available in the Charles University Digital Repository.
Original record: http://hdl.handle.net/20.500.11956/181382

Permalink: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-528007


The record appears in these collections:
Universities and colleges > Public universities > Charles University > Charles University Faculties (theses)
Academic theses (ETDs) > Bachelor's theses