Original title: Nekovalentní interakce tryptofanu ve struktuře proteinu
Translated title: Non-covalent interactions of tryptophan in protein structure
Authors: Sokol, Albert ; Fišer, Radovan (advisor) ; Jurkiewicz, Piotr (referee)
Document type: Master’s theses
Year: 2019
Language: cze
Abstract: [cze] [eng]
Dokonalá znalost nekovalentních interakcí aminokyselin uvnitř proteinové struktury je esenciální pro úplné pochopení jeho konformace, stability a funkce. Mezi všemi aminokyselinami, které obvykle tvoří protein, se tryptofan vyjímá jednak svojí vzácností, ale také velikostí postranního řetězce tvořeného indolovou skupinou. Ta je schopna zajišťovat různé typy nepostradatelných interakcí uvnitř proteinu, mezi různými polypeptidovými řetězci, ale také třeba mezi proteinem a biologickou membránou. Navíc se jedná o nejčastěji využívaný přirozený bílkovinný fluorofor. Ke studiu aminokyselinových interakcí se běžně využívají databáze vyřešených proteinových struktur, nad kterými se vytváří více či méně komplexní analýzy. Takto již byly nalezeny mnohé nekovalentní interakce, které mohou mezi tryptofanem a ostatními aminokyselinami nastávat. Většina těchto analýz se ale soustřeďuje na studium konkrétní interakce a nezabývá se prostředím tryptofanu jako celku, kde se všechny aminokyseliny vzájemně ovlivňují. Pomocí nově vytvořených postupů jsou v této práci analyzovány profily výskytu jednotlivých aminokyselin okolo indolové skupiny tryptofanu a výsledky porovnány s dostupnou literaturou. Aminokyselina, která má největší preferenci k tryptofanu, se ukázala být opět tryptofan a tyto dvojice tryptofanů jsou... A thorough knowledge of non-covalent amino acid interactions within a protein structure is essential for a complete understanding of its conformation, stability and function. Among all the amino acids that usually make up a protein, tryptophan is distinguished both by its rarity and size of its side chain formed by an indole group. It is able to provide various types of indispensable interactions within the protein and between different polypeptide chains, but also between the protein and a biological membrane. In addition, it is the most commonly used natural fluorophore. Databases of solved protein structures are commonly used to study amino acid interactions and allow more or less complex analyzes of the issue. Thus many non-covalent interactions that may occur between tryptophan and other amino acids have been found. However, most of these analyzes focus on specific interactions and do not follow up the tryptophan's environment as a whole, where all amino acids interact. Some newly developed methods have been used in this Thesis, specifically the occurrence profiles of the individual amino acids around the indole group of tryptophan and the results were compared with an available literature. The amino acid that has the greatest preference for tryptophan turned out to be tryptophan again, and...
Keywords: Non-covalent interactions; PDB database; Protein structures; Sequence homology; Tryptophan; Nekovalentní interakce; PDB databáze; Sekvenční homologie; Struktury proteinů; Tryptofan

Institution: Charles University Faculties (theses) (web)
Document availability information: Available in the Charles University Digital Repository.
Original record: http://hdl.handle.net/20.500.11956/109551

Permalink: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-404375


The record appears in these collections:
Universities and colleges > Public universities > Charles University > Charles University Faculties (theses)
Academic theses (ETDs) > Master’s theses