Original title:
Intra a intermolekularni interakce v proteinech
Translated title:
Intramolecular and intermolecular interactions in proteins
Authors:
Fačkovec, Boris ; Vondrášek, Jiří (advisor) ; Berka, Karel (referee) Document type: Master’s theses
Year:
2012
Language:
eng Abstract:
[eng][cze] Folding free energy of a protein is a delicate balance between stabilizing and destabilizing non-covalent itneractions. In this work, we decompose folding free energy into physically meaningful contributions, in which we aim to find general trends. Empirical potential is used to calculate interaction energy between all protein fragments, which are classified based on their dominant term in multipolar expansion. Calculations are done using 1200 non-redundant structures from PDB database. Based on the general trends found in interactions between these fragments, we attempt to better understand relationships between interaction energies calculated using computational chemistry methods and their corresponding free energy contributions on stabilization. 1česky Volná energie sbalení proteinu představuje pozoruhodnou rovnováhu mezi stabilizujícími a destabilizujícími nekovalentními interakcemi. V této práci stabilizující energii rozkládáme na fyzikálne smysluplné příspěvky, které by jsme následne dokázali složit do konzistentního transferabilního obrazu teplotní stability. Empririckým potenciálem vypočteme interakční energie mezi fragmenty klasifikovanými na základe jejich fyzikálních vlastností na skupine 1200 neredundantních struktur z PDB databáze. Výsledkem práce je lepší pochopení vztahu mezi interakčními energiemi vypočenými metodami teoretické chemie a příspěvkami jednotlivých interakcí na této rovnováze. 1
Keywords:
amino acid; bioinformatics; biophysics; interaction energy; molecular modeling; protein; protein stability; protein thermodynamics; amino acid; bioinformatics; biophysics; interaction energy; molecular modeling; protein; protein stability; protein thermodynamics
Institution: Charles University Faculties (theses)
(web)
Document availability information: Available in the Charles University Digital Repository. Original record: http://hdl.handle.net/20.500.11956/46233