Original title: Studium regulace aktivity fosfoenolpyruvátkarboxylasy ve vyšších rostlinách
Translated title: Study of the regulation of phosphoenolpyruvate carboxylase activity in higher plants
Authors: Škrletová, Denisa ; Ryšlavá, Helena (advisor) ; Müller, Karel (referee)
Document type: Master’s theses
Year: 2010
Language: cze
Abstract: [cze] [eng]
Fosfoenolpyruvátkarboxylasa (EC 4.1.1.31; PEPC) je jedním z enzymů fixujících oxid uhličitý, který poskytuje oxaloacetát z fosfoenolpyruvátu a hydrogenuhličitanového aniontu v přítomnosti hořečnatých iontů. Aktivita PEPC je regulována na mnoha úrovních. Vedle pH a koncentrace aktivátorů a inhibitorů, je to i fosforylace. Fosforylace PEPC působí změnu kinetických parametrů, jakými jsou afinita enzymu k substrátu, maximální rychlost reakce, citlivost vůči inhibici či aktivaci. Vzhledem k tomu, že o regulaci PEPC v C3 rostlinách je informací stále málo a že se v různých rostlinných druzích liší, zabývala jsem se sledováním kinetických parametrů a možnostmi regulace PEPC izolované z C3 rostlinných zdrojů (technického konopí, merlíku chilského, hrachu setého, čočky jedlé). Zatímco aktivita PEPC z listů technického konopí byla alkalickou fosfatasou snižována, aktivita PEPC ze semen merlíku, hrachu a čočky alkalickou fosfatasou ovlivněna nebyla. Afinita PEPC ze semen merlíku, hrachu a čočky k substrátu PEP byla vyšší, než v případě PEPC z listů technického konopí. Pro PEPC z lisů technického konopí bylo dále zjištěno, že zdánlivá defosforylace působí snížení citlivost k aktivaci glukosa-6-fosfátem a naopak zvýšení citlivosti k inhibici L-malátem. Výsledky jsem porovnala s kinetickými parametry PEPC ze... Phosphoenolpyruvate carboxylase (EC 4.1.1.31; PEPC) is one of the carbon dioxide- fixing enzymes, which yields oxaloacetate from phosphoenolpyruvate and bicarbonate. Regulation of PEPC activity occurs at many levels. In addition to pH and concentration of activators and inhibitors, it is phosphorylation as well. Phosphorylation of PEPC causes a change of kinetic parameters, such as maximal reaction rate, sensitivity to activation or inhibition. Considering that, there is still little information like this about C3 plants and that regulation is in various plant species different, I have dealt with monitoring of the kinetic parameters and regulation possibilities of PEPC isolated from C3 plant sources (Cannabis sativa L., Chenopodium quinoa, Pisum sativum L., Lens culinaris). While the activity of PEPC from leaves of Cannabis sativa L. was decreased by alkaline phosphatase, the activity of PEPC from seeds of Chenopodium quinoa, Pisum sativum L., Lens culinaris was not affected by alkaline phosphatase. The affinity of PEPC from seeds Chenopodium quinoa, Pisum sativum L., Lens culinaris to the substrate PEP was higher than in the case of PEPC from leaves of Cannabis sativa L.. For PEPC from Cannabis sativa L. was found that the apparent dephosphorylation leads to decrease of sensitivity to the...
Keywords: Phosphoenolpyruvate carboxylase; phosphorylation; quinoa; seeds; Fosfoenolpyruvátkarboxylasa; fosforylace; merlík chilský; semena

Institution: Charles University Faculties (theses) (web)
Document availability information: Available in the Charles University Digital Repository.
Original record: http://hdl.handle.net/20.500.11956/26528

Permalink: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-281614


The record appears in these collections:
Universities and colleges > Public universities > Charles University > Charles University Faculties (theses)
Academic theses (ETDs) > Master’s theses