Název: 3D struktury fosforylace
Překlad názvu: 3D structures of phosphorylation
Autoři: Kielarová, Anežka ; Novotný, Marian (vedoucí práce) ; Vařeková, Radka (oponent)
Typ dokumentu: Diplomové práce
Rok: 2019
Jazyk: eng
Abstrakt: [eng] [cze]
Protein phosphorylation is a common post-translational protein modification used in almost all cellular processes. When a phosphate group is added to an amino acid side chain, it may alter the protein conformation and protein-protein interactions due to its size and its negative charge. It may also change the protein function, activity and even localization within the cell. Experimental detection of phosphorylation is still extremely labor demanding and very expensive, even when deploying protein mass spectrometry. For this very reason many bioinformatics scientific groups focus on the prediction of protein phosphorylation sites. Recent analyses of phosphorylation sites studied mainly non-phosphorylated phosphorylation sites and the distribution and representation of amino acids sequentially neighboring them. Since sequentially more distant, but structurally close amino acids can contribute to the recognition of protein substrate by protein kinase, structural environment of phosphorylation sites was studied in this thesis. Furthermore, 3D structures of phosphorylation sites were comprehensively studied for the first time in a phosphorylated state and the results were compared with the results obtained from the analysis of non- phosphorylated sites. Phosphorylation sites were found mostly within... Fosforylace je běžná post-translační modifikace proteinů využívaná téměř ve všech buněčných procesech. Přidání fosfátové skupiny na vedlejší řetězec aminokyseliny může z důvodu velikosti fosfátové skupiny a jejího negativního náboje způsobit strukturní změny proteinu a ovlivnit proteinové interakce. Fosforylace také může vést ke změně proteinové funkce, aktivity, a dokonce umístění proteinu v rámci buňky. Experimentální studium fosforylačních míst je velmi časově a finančně náročné i dnes v době hmotnostní spektrometrie. Z tohoto důvodu je předmětem výzkumu mnoha bioinformatických vědeckých skupin predikce fosforylačních míst. Současné analýzy fosforylačních míst studovaly především nefosforylovaná fosforylační místa a rozdělení a zastoupení aminokyselin v jejich sekvenčním okolí. Protože ke specificitě proteinových kináz ale mohou přispívat i aminokyseliny sekvenčně sice vzdálené, ale strukturně blízké, byly v této práci studovány 3D strukturní vlastnosti fosforylačních míst. Zároveň byla poprvé rozsáhle zkoumána fosforylační místa ve fosforylovaném stavu a výsledky byly srovnány s fosforylačními místy v nefosforylovaném stavu. Fosforylační místa byla nalezena především ve smyčkách a na povrchu proteinů. Aminokyseliny v jejich okolí byly častěji hydrofilní, pozitivně nabité a méně blízko sebe než...
Klíčová slova: fosforylace; konformační změny proteinových struktur; predikce fosforylačních míst; strukturní charakterizace fosforylačních míst; conformational changes of protein structures; phosphorylation; protein phosphorylation sites prediction; structural characterization of protein phosphorylation site

Instituce: Fakulty UK (VŠKP) (web)
Informace o dostupnosti dokumentu: Dostupné v digitálním repozitáři UK.
Původní záznam: http://hdl.handle.net/20.500.11956/106486

Trvalý odkaz NUŠL: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-396719


Záznam je zařazen do těchto sbírek:
Školství > Veřejné vysoké školy > Univerzita Karlova > Fakulty UK (VŠKP)
Vysokoškolské kvalifikační práce > Diplomové práce