Original title: Testování viability nádorových linií buněk po působení chemických látek a chemoterapeutik
Translated title: Tumor cell lines viability testing after exposure to chemicals and chemotherapeutics
Authors: Horáčková, Lucie ; Zemanová, Jana (referee) ; Brázda, Václav (advisor)
Document type: Master’s theses
Year: 2018
Language: cze
Publisher: Vysoké učení technické v Brně. Fakulta chemická
Abstract: [cze] [eng]
V teoretické části jsou rozebrány jednotlivé typy testů viability založené na kolorimetrických změnách roztoku. Dále jsou charakterizovány proteiny HSP, které nejsou spojovány pouze s teplotním šokem, ale projevují se také během jiných stresů, například při vystavení buňky UV záření, chladu, extrémnímu pH či těžkým kovům. Pro buňku jsou důležité, protože pomáhají vytvořit správnou konformaci proteinů, které byly poškozeny buněčným stresem. Interagují také s novými nesbalenými proteiny a zajišťují jejich správné skládání. Proteiny, které jsou molekulárními chaperony ovlivňovány se souhrnně nazývají klientské proteiny. Některé HSP se také podílejí na transportu přes membránu či degradaci. S těmito proteiny kooperují tzv. kochaperony, ty jsou u proteinů teplotního šoku důležité, protože jim pomáhají při sbalování proteinů, a to zejména tím, že katalyzují hydrolýzu ATP na ADP. Také je zde popsána cisplatina a její deriváty, včetně mechanismu působení a nežádoucích účinků. Práce byla zaměřena na zjištění cytotoxicity cisplatiny a jejích derivátů. Po navození stresových podmínek v buňce působením cytostatik byly zjištěny změny v množství proteinů teplotního šoku a kochaperonů. Pomocí konfokální mikroskopie byla zjištěna lokalizace proteinů teplotního šoku a proteinu p53 v buňce. Individual types of viability tests based on colorimetric changes of the solution are desribed in the theoretical part. Furthermore, HSP proteins are characterized, which are not connected only by heat shock, but also during other cell stresses such as exposure to UV, cold, extreme pH or heavy metals. They are important for the cell, because they help to reformulate proteins that have been damaged by cellular stress and also bind to new unpacked proteins and ensure their correct folding. Proteins that are affected by molecular chaperones are collectively called client proteins. Some HSPs also contribute to membrane transport or degradation. These proteins are co-operative with the cochaperones, which are important for heat shock proteins because they help them to pack protein, in particular by catalyzing the hydrolysis of ATP to ADP. Herein is also described cisplatin and its derivatives, including mechanism of action and adverse effects. This work was focused on detection cytotoxicity of cisplatin and its derivatives. Cells were exposed to stress condition induced by cytostatics and huge changes in heat shock proteins and cochaperon levels were observed. There was also observed colocalization of heat shock proteins and their client protein p53 by confocal microscopy in these stressing conditions.
Keywords: cisplatin and its derivatives; HSP70; HSP90; p53; cisplatina a její deriváty; HSP70; HSP90; p53

Institution: Brno University of Technology (web)
Document availability information: Fulltext is available in the Brno University of Technology Digital Library.
Original record: http://hdl.handle.net/11012/80678

Permalink: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-376847


The record appears in these collections:
Universities and colleges > Public universities > Brno University of Technology
Academic theses (ETDs) > Master’s theses