Hlavní stránka > Výsledky hledání: keywords:"pulse proteolysis"
Hledej:
Tipy pro vyhledávaní :: Rozšířené hledání
Hledej ve sbírkách:
Seřadit podle: Zobrazit výsledky: Výstupní formát:
Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 2 záznamů.  Hledání trvalo 0.01 vteřin. 
Ověření potenciálu pulzní proteolýzy pro studium konformační stability cytochromů b5
 Maroušková, Růžena ; Martínek, Václav (vedoucí práce) ; Hudeček, Jiří (oponent)
Monooxygenasový systém se smíšenou funkcí hraje velkou roli při metabolismu cizorodých látek. Hlavní součástí tohoto systému je cytochrom P450, díky němuž jsou látky přicházející do našeho těla převáděny na polárnější produkty. Cytochrom b5 (cyt b5) je schopen modulovat funkci cytochromu P450, mechanismus této modulace však dosud nebyl zcela objasněn. Předpokládá se, že by to mohlo být zprostředkováno buď přenosem elektronů z cyt b5, nebo i allosterickou modulací cytochromu P450 vyvolanou interakcí s cyt b5. Cílem práce bylo nalézt a připravit vhodný analog cyt b5, který by nebyl schopen přenosu elektronů, ale přitom by byl strukturně velmi blízký nativnímu cyt b5. V práci byla pro sledování konformační stability cyt b5 a jeho analogů využívána metoda pulzní proteolýzy. Tato metoda využívá štěpení proteinu proteasou v prostředí denaturačního činidla. Pro solubilní proteiny bývá jako denaturant využívána močovina a jako proteasa thermolysin. Pro membránové proteiny se jako denaturant používá spíše SDS a v tomto prostředí se jako proteasa využívá subtilisin. Cílem diplomové práce bylo pomocí této metody porovnat konformační stabilitu nativního lidského cyt b5 obsahujícím v aktivním centru hem s apo-cyt b5 a cyt b5 rekonstituovaným s MnIII protoporfyrinem IX (MnIII PPIX), CrIII protoporfyrinem IX...
Úplný záznam
Ověření potenciálu pulzní proteolýzy pro studium konformační stability cytochromů b5
 Maroušková, Růžena ; Martínek, Václav (vedoucí práce) ; Hudeček, Jiří (oponent)
Monooxygenasový systém se smíšenou funkcí hraje velkou roli při metabolismu cizorodých látek. Hlavní součástí tohoto systému je cytochrom P450, díky němuž jsou látky přicházející do našeho těla převáděny na polárnější produkty. Cytochrom b5 (cyt b5) je schopen modulovat funkci cytochromu P450, mechanismus této modulace však dosud nebyl zcela objasněn. Předpokládá se, že by to mohlo být zprostředkováno buď přenosem elektronů z cyt b5, nebo i allosterickou modulací cytochromu P450 vyvolanou interakcí s cyt b5. Cílem práce bylo nalézt a připravit vhodný analog cyt b5, který by nebyl schopen přenosu elektronů, ale přitom by byl strukturně velmi blízký nativnímu cyt b5. V práci byla pro sledování konformační stability cyt b5 a jeho analogů využívána metoda pulzní proteolýzy. Tato metoda využívá štěpení proteinu proteasou v prostředí denaturačního činidla. Pro solubilní proteiny bývá jako denaturant využívána močovina a jako proteasa thermolysin. Pro membránové proteiny se jako denaturant používá spíše SDS a v tomto prostředí se jako proteasa využívá subtilisin. Cílem diplomové práce bylo pomocí této metody porovnat konformační stabilitu nativního lidského cyt b5 obsahujícím v aktivním centru hem s apo-cyt b5 a cyt b5 rekonstituovaným s MnIII protoporfyrinem IX (MnIII PPIX), CrIII protoporfyrinem IX...
Úplný záznam

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.
Digitální repozitář :: Hledej :: Nový záznam :: Personalizace :: Nápověda
Powered by Invenio v1.1.2
Spravuje admin.invenio@techlib.cz
Tato stránka je dostupná také v následujících jazycích:
Česky  English