Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 1 záznamů.  Hledání trvalo 0.01 vteřin. 
Functional characterization of LACE1 APTase and mitochondrial AAA proteases YME1L and AFG3L2 in mitochondrial protein homeostasis.
Tesařová, Jana ; Stibůrek, Lukáš (vedoucí práce) ; Kalous, Martin (oponent) ; Pecina, Petr (oponent)
Udržení mitochondriální proteinové homeostázy je nezbytnou podmínkou pro průběh klíčových buněčných procesů a udržení buněčné integrity. Je zajištěna mnoha specifickými mitochondriálními proteázami s možnými chaperonovými funkcemi aktivních v různých mitochondriálních subkompartmentech. V první části této disertační práce jsme se zaměřili na charakterizaci funkčního překrývání a spolupráce proteolytických podjednotek AFG3L2 a YME1L mitochondriálních komplexů m-a i- AAA lokalizovaných ve vnitřní mitochondriální membráně. Dvojitě utišená buněčná linie AFG3L2/YME1L vykazovala výraznou změnu ve zpracování isoforem OPA1, výrazné zvýšení proteázy OMA1 a snížení proteinu SPG7. Naše výsledky ukazují spolupráci a částečně i nadbytečné funkční překrývání proteáz AFG3L2 a YME1L v udržení mitochondriální proteinové homeostázy, a dále podtrhují jejich důležitost pro mitochondriální a buněčné funkce a integritu. Cílem druhé části bylo charakterizovat buněčnou funkci proteinu LACE1 v mitochondriální proteinové homeostáze. Protein LACE1 je lidský homolog kvasinkové ATPázy Afg1. Z našich výsledků vyplývá, že LACE1 je mitochondriální integrální membránový protein, který existuje jako součást tří komplexů o přibližné molekulové hmotnosti 140, 400 a 500 kDa a zprostředkovává degradaci jaderně kódovaných podjednotek...

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.