|
|
Cathepsin L by parasites - occurrence, features, functions
Perháčová, Terézia ; Mikeš, Libor (vedoucí práce) ; Kašný, Martin (oponent)
Katepsíny L sú lyzozomálne cysteínové endopeptidázy so všeobecnou funkciou katabolizmu proteínov. Táto práca pojednáva o doterajších poznatkoch o vlastnostiach katepsínov L, v korelácií s ich špecifickými funkciami u parazitov. Detailnejšie popisované sú črty a funkčné rozdiely vybraných katepsínov L s ich objasnením na molekulárnej úrovni. Dôraz kladie na biochemické vlastnosti s následným vyvodením uplatnenia týchto enzýmov. Jednotlivé kapitoly sú venované kinetoplastidovým katepsínom L, katepsínom L apikomplex, entaméb a helmintov, ktorá je prevažne venovaná katepsínom Fasciola spp a Schistosoma spp. Kľúčové slová hydroláza, proteáza, cysteínová peptidáza, cathepsin L, katepsín L, lyzozóm, parazit
|
|
|
Studium enantioselektivity a syntézy β-laktamových antibiotik katalyzované penicilin G acylasou: biokatalýza a in-silico experimenty
Grulich, Michal ; Kyslík, Pavel (vedoucí práce) ; Kotík, Michal (oponent) ; Ettrich, Rüdiger (oponent)
10 Abstrakt Penicilin-G-acylasy (PGA) se řadí mezi enantioselektivní enzymy katalyzující hydrolýzu stabilní amidické vazby v rámci širokého spektra substrátů majících často velký aplikační potenciál. PGA z mikroorganismů Escherichia coli (PGAEc ) a Achromobacter sp. CCM4824 (PGAA ) byly použity pro katalýzu enantioselektivních hydrolýz sedmi vybraných N-fenylacetylovaných (N-PhAc) racemických směsí α/β-aminokyselin. Prokázali jsme, že PGAA vykazovala vyšší stereoselektivitu pro trojici (S)-enantiomerů: N- PhAc-β-homoleucin, N-PhAc-α-terc-leucin a N-PhAc-β-leucin. Dále byl zkonstruován homologní model PGAA , který byl použit pro molekulární modelování interakcí se stejnými substráty. In-silico experimenty zreprodukovaly experimentálně získaná data z enzymaticky katalyzovaných enantioselektivních hydrolýz, což potvrdilo věrohodnost připraveného homologního modelu. Stejný přístup jsme použili pro ověření enantiopreference PGAA vůči sedmi novým substrátům s aplikačním potenciálem, přičemž pro pětici z nich byla predikována vysoká enantioselektivita PGAA . PGAA byla dále použita v kineticky řízených syntézách β-laktamových antibiotik (SSBA). Enzym byl prokazatelně účinnější při syntéze ampicilinu a amoxicilinu (vyšší S/H poměr a akumulace produktu) oproti PGAEc . Analogicky k predikci enantioselektivity PGAA...
|
|
|
Studium enantioselektivity a syntézy β-laktamových antibiotik katalyzované penicilin-G-acylasou: biokatalýza a in-silico experimenty
Grulich, Michal
10 Abstrakt Penicilin-G-acylasy (PGA) se řadí mezi enantioselektivní enzymy katalyzující hydrolýzu stabilní amidické vazby v rámci širokého spektra substrátů majících často velký aplikační potenciál. PGA z mikroorganismů Escherichia coli (PGAEc ) a Achromobacter sp. CCM4824 (PGAA ) byly použity pro katalýzu enantioselektivních hydrolýz sedmi vybraných N-fenylacetylovaných (N-PhAc) racemických směsí α/β-aminokyselin. Prokázali jsme, že PGAA vykazovala vyšší stereoselektivitu pro trojici (S)-enantiomerů: N- PhAc-β-homoleucin, N-PhAc-α-terc-leucin a N-PhAc-β-leucin. Dále byl zkonstruován homologní model PGAA , který byl použit pro molekulární modelování interakcí se stejnými substráty. In-silico experimenty zreprodukovaly experimentálně získaná data z enzymaticky katalyzovaných enantioselektivních hydrolýz, což potvrdilo věrohodnost připraveného homologního modelu. Stejný přístup jsme použili pro ověření enantiopreference PGAA vůči sedmi novým substrátům s aplikačním potenciálem, přičemž pro pětici z nich byla predikována vysoká enantioselektivita PGAA . PGAA byla dále použita v kineticky řízených syntézách β-laktamových antibiotik (SSBA). Enzym byl prokazatelně účinnější při syntéze ampicilinu a amoxicilinu (vyšší S/H poměr a akumulace produktu) oproti PGAEc . Analogicky k predikci enantioselektivity PGAA...
|
|
|
Studium enantioselektivity a syntézy β-laktamových antibiotik katalyzované penicilin G acylasou: biokatalýza a in-silico experimenty
Grulich, Michal ; Kyslík, Pavel (vedoucí práce) ; Kotík, Michal (oponent) ; Ettrich, Rüdiger (oponent)
10 Abstrakt Penicilin-G-acylasy (PGA) se řadí mezi enantioselektivní enzymy katalyzující hydrolýzu stabilní amidické vazby v rámci širokého spektra substrátů majících často velký aplikační potenciál. PGA z mikroorganismů Escherichia coli (PGAEc ) a Achromobacter sp. CCM4824 (PGAA ) byly použity pro katalýzu enantioselektivních hydrolýz sedmi vybraných N-fenylacetylovaných (N-PhAc) racemických směsí α/β-aminokyselin. Prokázali jsme, že PGAA vykazovala vyšší stereoselektivitu pro trojici (S)-enantiomerů: N- PhAc-β-homoleucin, N-PhAc-α-terc-leucin a N-PhAc-β-leucin. Dále byl zkonstruován homologní model PGAA , který byl použit pro molekulární modelování interakcí se stejnými substráty. In-silico experimenty zreprodukovaly experimentálně získaná data z enzymaticky katalyzovaných enantioselektivních hydrolýz, což potvrdilo věrohodnost připraveného homologního modelu. Stejný přístup jsme použili pro ověření enantiopreference PGAA vůči sedmi novým substrátům s aplikačním potenciálem, přičemž pro pětici z nich byla predikována vysoká enantioselektivita PGAA . PGAA byla dále použita v kineticky řízených syntézách β-laktamových antibiotik (SSBA). Enzym byl prokazatelně účinnější při syntéze ampicilinu a amoxicilinu (vyšší S/H poměr a akumulace produktu) oproti PGAEc . Analogicky k predikci enantioselektivity PGAA...
|
|
|
Studium enantioselektivity a syntézy β-laktamových antibiotik katalyzované penicilin-G-acylasou: biokatalýza a in-silico experimenty
Grulich, Michal
10 Abstrakt Penicilin-G-acylasy (PGA) se řadí mezi enantioselektivní enzymy katalyzující hydrolýzu stabilní amidické vazby v rámci širokého spektra substrátů majících často velký aplikační potenciál. PGA z mikroorganismů Escherichia coli (PGAEc ) a Achromobacter sp. CCM4824 (PGAA ) byly použity pro katalýzu enantioselektivních hydrolýz sedmi vybraných N-fenylacetylovaných (N-PhAc) racemických směsí α/β-aminokyselin. Prokázali jsme, že PGAA vykazovala vyšší stereoselektivitu pro trojici (S)-enantiomerů: N- PhAc-β-homoleucin, N-PhAc-α-terc-leucin a N-PhAc-β-leucin. Dále byl zkonstruován homologní model PGAA , který byl použit pro molekulární modelování interakcí se stejnými substráty. In-silico experimenty zreprodukovaly experimentálně získaná data z enzymaticky katalyzovaných enantioselektivních hydrolýz, což potvrdilo věrohodnost připraveného homologního modelu. Stejný přístup jsme použili pro ověření enantiopreference PGAA vůči sedmi novým substrátům s aplikačním potenciálem, přičemž pro pětici z nich byla predikována vysoká enantioselektivita PGAA . PGAA byla dále použita v kineticky řízených syntézách β-laktamových antibiotik (SSBA). Enzym byl prokazatelně účinnější při syntéze ampicilinu a amoxicilinu (vyšší S/H poměr a akumulace produktu) oproti PGAEc . Analogicky k predikci enantioselektivity PGAA...
|
|
|
Cathepsin L by parasites - occurrence, features, functions
Perháčová, Terézia ; Mikeš, Libor (vedoucí práce) ; Kašný, Martin (oponent)
Katepsíny L sú lyzozomálne cysteínové endopeptidázy so všeobecnou funkciou katabolizmu proteínov. Táto práca pojednáva o doterajších poznatkoch o vlastnostiach katepsínov L, v korelácií s ich špecifickými funkciami u parazitov. Detailnejšie popisované sú črty a funkčné rozdiely vybraných katepsínov L s ich objasnením na molekulárnej úrovni. Dôraz kladie na biochemické vlastnosti s následným vyvodením uplatnenia týchto enzýmov. Jednotlivé kapitoly sú venované kinetoplastidovým katepsínom L, katepsínom L apikomplex, entaméb a helmintov, ktorá je prevažne venovaná katepsínom Fasciola spp a Schistosoma spp. Kľúčové slová hydroláza, proteáza, cysteínová peptidáza, cathepsin L, katepsín L, lyzozóm, parazit
|
host ::
RSS.