|
|
Electrochemical biosensors with spatially separated enzymatic and detection parts for selective analysis in flow-through arrangement
Tvorynska, Sofiia ; Barek, Jiří (vedoucí práce) ; Labuda, Ján (oponent) ; Korecká, Lucie (oponent)
Předpokládaná disertační práce pojednává o čtyřech nově vyvinutých, opakovaně použitelných, stabilních a zároveň jednoduchých a cenově výhodných elektrochemických (bi)enzymatických biosenzorech pro selektivní a spolehlivé stanovení cholinu, acetylcholinu, močové kyseliny a L-mléčné kyseliny. Všechny biosenzory jsou založeny na koncepci prostorového oddělení biorozpoznávací části od detekční a amperometrického monitorování enzymaticky spotřebovaného kyslíku prostřednictvím jeho čtyřelektronové redukce při vysoce záporném detekčním potenciálu. Konstrukce biosenzorů zahrnuje snadno vyměnitelný enzymatický/é mini-reaktor(y) připojený/é před průtokovou celou, která obsahuje příslušný převodník na bázi pevného stříbrného amalgámu. Enzymatické mini-reaktory založené na cholin oxidase, urikase nebo laktát oxidase byly použity pro biosenzory na cholin, močovou kyselinu nebo L-mléčnou kyselinu. Bienzymatický biosenzor na acetylcholin zahrnuje sériově propojené mini-reaktory na bázi acetylcholinesterasy a cholin oxidasy. První část této práce se zaměřuje na konstrukci dvou různých elektrod na bázi stříbrného amalgámu. Konkrétně tato část pojednává o výrobě stříbrné pevné amalgámové elektrody pokryté rtuťovým filmem pro wall-jet průtokovou celu a navíc, zdůrazňuje rozdíly mezi jejím využitím jako...
|
|
|
A comparative study of covalent glucose oxidase and laccase immobilization techniques at powdered supports for biosensors fabrication
Tvorynska, Sofiia ; Barek, J. ; Josypčuk, Bohdan ; Nesměrák, K.
In order to develop the optimal strategy and to deepen the knowledge in the field of enzyme immobilization, three different techniques of covalent binding for two enzymes (glucose oxidase and laccase) at powdered surfaces were compared. Immobilization protocol was optimized by changing supports (two mesoporous silica powders (SBA−15, MCM−41) and a cellulose powder), the functionalized\ngroups introduced at support surfaces (−NH and −COOH), and the methods of activation (glutaraldehyde and carbodiimide). Amino and carboxyl functionalized mesoporous silica and cellulose powders\nwere prepared by silanization using (3-aminopropyl)triethoxysilane and carboxyethylsilanetriol, respectively. It was found that coupling of both enzymes by their –NH groups through glutaraldehyde to -NH functionalized supports, in particular SBA15−NH and cellulose−NH for glucose oxidase, MCM41−NH for laccase, showed the highest activity and the best stability.
|
host ::
RSS.