|
|
Studium proteinových interakcí podílejících se na acylaci α-hemolyzinu bakterie Escherichia coli
Nemčeková, Lucia ; Osičková, Adriana (vedoucí práce) ; Šulc, Miroslav (oponent)
Uropatogenní bakterie Escherichia coli jsou primární příčinou infekcí močového traktu. Jedním z faktorů virulence těchto bakterií je α-hemolyzin (HlyA), který patří mezi cytolytické RTX (Repeats in ToXin) toxiny sekretované některými gramnegativními patogenními bakteriemi. RTX toxiny sdílí několik charakteristických strukturních a funkčních domén a segmentů: (1) N-koncovou hydrofobní doménu tvořící membránové póry, (2) acylovaný segment, v němž jsou dva lysinové zbytky modifikovány řetězci mastných kyselin, (3) repetitivní (RTX) doménu vázající vápenaté ionty a (4) C-koncový sekreční signál, který je rozpoznáván sekrečním systémem typu 1. HlyA je syntetizován jako neaktivní protoxin (proHlyA), k jehož aktivaci dochází kovalentní acylací ε-aminoskupiny dvou konzervovaných lysinových zbytků, K564 a K690, pomocí koexprimované acyltransferasy HlyC. Jako donor acylového řetězce slouží acyl-acyl carrier protein (acyl-ACP). Molekulární mechanismus, kterým acyltransferasa HlyC interaguje s acyl-ACP a proHlyA je prozatím jen málo prozkoumán. Cílem předkládané bakalářské práce bylo nalézt aminokyselinové zbytky účastnící se interakce mezi proteiny HlyC a ACP. Na základě in silico interakčního modelu HlyC s ACP byly v HlyC predikovány kladně nabité zbytky a v ACP negativně nabité zbytky, které by se mohly...
|
host ::
RSS.