Hlavní stránka > Výsledky hledání: keywords:"DNA-binding mutation"
Hledej:
Tipy pro vyhledávaní :: Rozšířené hledání
Hledej ve sbírkách:
Seřadit podle: Zobrazit výsledky: Výstupní formát:
Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 2 záznamů.  Hledání trvalo 0.01 vteřin. 
Vlastnosti DNA vazebných mutant proteinů CSL
 Teska, Mikoláš ; Folk, Petr (vedoucí práce) ; Šťovíček, Vratislav (oponent)
Signální dráha Notch hraje klíčovou roli ve vývoji a životě mnohobuněčných organismů. Proteiny CSL jsou klíčovou součástí dráhy Notch, kde zprostředkovávají regulaci cílových genů. Objev CSL-homologních proteinů v kvasinkách nastolil otázku ohledně jejich funkce v jednobuněčných organismech před vznikem kanonické Notch dráhy. CSL-homologní proteiny v kvasinkách jsou konzervovány v částech, které jsou důležité pro vazby na DNA, a prokázalo se, že tyto proteiny se vážou na CBF1-vazebné elementy in vitro. V kvasince Schizosaccharomyces pombe hrají paralogy CSL (Cbf11 a Cbf12) protichůdné role v buněčné adhezi a v koordinaci buněčného a jaderného dělení. Kvasinkové proteiny CSL mají oproti proteinům CSL u metazoa dlouhé a vnitřně nestrukturované N-koncové domény. V této studii jsme zkoumali funkční význam těchto N-koncových částí CSL proteinů pomocí jejich úplného odstranění. U nově vytvořených zkrácených variant proteinů Cbf11 a Cbf12 v S. pombe jsme pozorovali absenci jejich vazby na próbu RBP, kterou rozpoznávají proteiny CSL. Odstranění N-terminálních částí proteinů CBF u S. pombe vedlo ke změně v buněčné lokalizaci. Původně silná jaderná lokalizace u proteinů Cbf divokého typu se odstraněním N- koncových částí změnila na smíšenou lokalizaci v cytoplazmě a jádře. Overexprese nevazebných mutací genu...
Úplný záznam
Vlastnosti DNA vazebných mutant proteinů CSL
 Teska, Mikoláš ; Folk, Petr (vedoucí práce) ; Šťovíček, Vratislav (oponent)
Signální dráha Notch hraje klíčovou roli ve vývoji a životě mnohobuněčných organismů. Proteiny CSL jsou klíčovou součástí dráhy Notch, kde zprostředkovávají regulaci cílových genů. Objev CSL-homologních proteinů v kvasinkách nastolil otázku ohledně jejich funkce v jednobuněčných organismech před vznikem kanonické Notch dráhy. CSL-homologní proteiny v kvasinkách jsou konzervovány v částech, které jsou důležité pro vazby na DNA, a prokázalo se, že tyto proteiny se vážou na CBF1-vazebné elementy in vitro. V kvasince Schizosaccharomyces pombe hrají paralogy CSL (Cbf11 a Cbf12) protichůdné role v buněčné adhezi a v koordinaci buněčného a jaderného dělení. Kvasinkové proteiny CSL mají oproti proteinům CSL u metazoa dlouhé a vnitřně nestrukturované N-koncové domény. V této studii jsme zkoumali funkční význam těchto N-koncových částí CSL proteinů pomocí jejich úplného odstranění. U nově vytvořených zkrácených variant proteinů Cbf11 a Cbf12 v S. pombe jsme pozorovali absenci jejich vazby na próbu RBP, kterou rozpoznávají proteiny CSL. Odstranění N-terminálních částí proteinů CBF u S. pombe vedlo ke změně v buněčné lokalizaci. Původně silná jaderná lokalizace u proteinů Cbf divokého typu se odstraněním N- koncových částí změnila na smíšenou lokalizaci v cytoplazmě a jádře. Overexprese nevazebných mutací genu...
Úplný záznam

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.
Digitální repozitář :: Hledej :: Nový záznam :: Personalizace :: Nápověda
Powered by Invenio v1.1.2
Spravuje admin.invenio@techlib.cz
Tato stránka je dostupná také v následujících jazycích:
Česky  English