Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 2 záznamů.  Hledání trvalo 0.00 vteřin. 
Analýza nástrojů pro zjišťování podobnosti terciárních struktur proteinů
Trlica, Jiří ; Vogel, Ivan (oponent) ; Bendl, Jaroslav (vedoucí práce)
Porovnání trojrozměrných struktur proteinů má zásadní význam pro molekulární biologii. Jedním z nejvýznamnějších je možnost odvodit funkci neznámého proteinu od strukturně podobného proteinu, jehož funkce je již známá. Nástrojů pro zarovnání struktur existuje celá řada. V rámci této práce bylo vybráno pouze pět z nich, lišících se různými principy výpočtu. Kvalita nástrojů byla ověřena na třech proteinech z hlavních proteinových tříd (all-α, all-β, α/β), které byly zarovnány vůči podmnožině struktur z databáze PDB čítající 2 357 proteinů. Výsledky byly vizualizovány prostřednictvím ROC křivek a nástroje srovnány podle hodnoty ploch pod těmito křivkami (metrika AUC). Podle této metriky byl nejúspěšnějším nástrojem SPALIGN.
Analýza nástrojů pro zjišťování podobnosti terciárních struktur proteinů
Trlica, Jiří ; Vogel, Ivan (oponent) ; Bendl, Jaroslav (vedoucí práce)
Porovnání trojrozměrných struktur proteinů má zásadní význam pro molekulární biologii. Jedním z nejvýznamnějších je možnost odvodit funkci neznámého proteinu od strukturně podobného proteinu, jehož funkce je již známá. Nástrojů pro zarovnání struktur existuje celá řada. V rámci této práce bylo vybráno pouze pět z nich, lišících se různými principy výpočtu. Kvalita nástrojů byla ověřena na třech proteinech z hlavních proteinových tříd (all-α, all-β, α/β), které byly zarovnány vůči podmnožině struktur z databáze PDB čítající 2 357 proteinů. Výsledky byly vizualizovány prostřednictvím ROC křivek a nástroje srovnány podle hodnoty ploch pod těmito křivkami (metrika AUC). Podle této metriky byl nejúspěšnějším nástrojem SPALIGN.

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.