|
|
Vliv prostředí na stabilitu a strukturu vaječného lysozymu
Toupalová, Kateřina ; Hudeček, Jiří (vedoucí práce) ; Martínek, Václav (oponent)
Tato diplomová práce se zabývá studiem stability a strukturních změn lysozymu. K tomuto studiu byla použita metoda derivační a diferenční spektrofotometrie v UV oblasti. Byl studován vliv tří alkoholů: ethanolu, propan-1-olu a 2-methoxyethanolu, a dále vliv teploty. V souladu s údaji v literatuře je lysozym v poměrně širokém rozsahu pH (3 - 10) poměrně stabilní a zachovává si víceméně nativní strukturu až do koncentrace alkoholu 40 % (ethanol, propanol) respektive 9 % ( 2-methoxyethanol). V tomto rozsahu pH je lysozym stabilní až do teplot kolem 55 řC. V kyselém pH (1,9) a v alkalickém prostředí (pH 11) je stabilita proteinu poněkud snížena a ke konformačnímu přechodu dochází již mezi 45 a 55 řC. Klíčová slova: derivační spektrofotometrie, diferenční spektrofotometrie, nevodná rozpouštědla, stabilita lysozymu
|
|
| |
|
|
Vliv prostředí na stabilitu a strukturu vaječného lysozymu
Toupalová, Kateřina ; Hudeček, Jiří (vedoucí práce) ; Martínek, Václav (oponent)
Tato diplomová práce se zabývá studiem stability a strukturních změn lysozymu. K tomuto studiu byla použita metoda derivační a diferenční spektrofotometrie v UV oblasti. Byl studován vliv tří alkoholů: ethanolu, propan-1-olu a 2-methoxyethanolu, a dále vliv teploty. V souladu s údaji v literatuře je lysozym v poměrně širokém rozsahu pH (3 - 10) poměrně stabilní a zachovává si víceméně nativní strukturu až do koncentrace alkoholu 40 % (ethanol, propanol) respektive 9 % ( 2-methoxyethanol). V tomto rozsahu pH je lysozym stabilní až do teplot kolem 55 řC. V kyselém pH (1,9) a v alkalickém prostředí (pH 11) je stabilita proteinu poněkud snížena a ke konformačnímu přechodu dochází již mezi 45 a 55 řC. Klíčová slova: derivační spektrofotometrie, diferenční spektrofotometrie, nevodná rozpouštědla, stabilita lysozymu
|
|
| |
host ::
RSS.