National Repository of Grey Literature 3 records found  Search took 0.01 seconds. 
Evolution of protein-RNA and protein-cofactor interactions
Sanchez Rocha, Alma Carolina ; Hlouchová, Klára (advisor) ; Lepšík, Martin (referee) ; Berka, Karel (referee)
Genetický kód je překládán do bílkovin s využitím abecedy 20 proteinogenních aminokyselin. Přes současnou dominanci kanonicke abecedy je pravděpodobné, že primordiální proteiny byly složeny pouze z části tohoto aminokyselinového repertoáru. V této práci jsme prozkoumali soubor peptidů a proteinů s cílem objasnit, jak vyvíjející se repertoár aminokyselin ovlivnil jejich fyzikálně-chemické a biologické vlastnosti a sklon k interakci s evolučně konzervovanými molekulami, jako jsou kofaktory a RNA. V první části jsme prozkoumali soubor nejkonzervovanejších protoribozomálních peptidů s cilem odhalit jejich strukturní a funkční charakteristiky. Pomocí experimentálních a bioinformatických analýz jsme potvrdili převážně nestrukturovanou povahu těchto peptidů a odhalili jejich úlohu při stabilizaci peptidyltransferázového centra a ochraně RNA před degradací. Tyto procesy odráží nejstarší pochody koevoluce RNA a peptidů jež předcházely zrodu posledního univerzálního společného předka (LUCA z angl. Last Universal Common Ancestor). Dále jsme se zaměřili na pre-ribozomálni peptidy s potenciálním prebiotickým významem. Pomocí bioinformatických metod jsme prozkoumali strukturní charakteristiky kompletních knihoven peptidů zahrnujících kanonické a prebioticky přípustné nestandardní aminokyseliny. Predikce...
Difference in amino acid distribution in sequences of structured and unstructured proteins
Sotáková, Patrícia ; Vondrášek, Jiří (advisor) ; Sanchez Rocha, Alma Carolina (referee)
Disordered proteins are a topic of growing interest. With ongoing research describing the relationship between sequence and structure, this work aims to investigate features in an amino acid sequence that could indicate finger- prints of structured or disordered proteins. These fingerprints could deepen our understanding of disordered regions or protein folding. Furthermore, this knowledge could help design new deep-learning predictors of protein dis- order or protein domain recognition. Statistical analysis was performed on sequences obtained from Protein Data Bank and DisProt database, including a comparison of protein sequences with artificial ones generated under the assumption of amino acid pairwise independence. Subsequently, we identified triples of two amino acids and their distance that are significantly different in occurrence to the artificial set. Based on this analysis, we sorted the triples into the following categories: overestimated, random, and underesti- mated. Observed pairs with abnormal frequency in a given distance can be interpreted as a fingerprint of secondary structure, motif, domain, or other unknown identification of disordered proteins depending on the dataset. A simple example of a sequence fingerprint was observed in the PDB dataset; the abundance of histidines in...
Framework for retrieval and analysis of proteins apo and holo forms from PDB
Král, Adam ; Hoksza, David (advisor) ; Sanchez Rocha, Alma Carolina (referee)
We developed a software framework that allows the analysis of ligand-free (apo) and ligand-bound (holo) forms of proteins that are accessible in PDB. The software downloads the current version of the PDB, divides the structures into groups of the same molecules, and these into apo and holo forms. Finally, it is possible to analyze pairs of apo and holo structures with respect to their different structural characteristics. In addition to the software work itself, we also verify results against previous work on an equivalent dataset, and obtain results for the current version of PDB. Keywords: protein; structural bioinformatics; PDB

Interested in being notified about new results for this query?
Subscribe to the RSS feed.