Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 2 záznamů.  Hledání trvalo 0.00 vteřin. 
Studium nově objeveného proteinu GL50803_16424 u Giardia intestinalis.
Pelc, Josef ; Doležal, Pavel (vedoucí práce) ; Pyrih, Jan (oponent)
Anaerobní jednobuněčný eukaryotický organismus Giardia intestinalis je celosvětově rozšířený střevní parazit člověka a zvířat. Způsobované onemocnění giardióza je jednou z nejčastějších parazitárních infekcí ve vyspělých částech světa. G. intestinalis je také zajímavá svými unikátními buněčnými znaky. Jedním z nich je přítomnost mitosomů, speciálních organel odvozených od mitochondrií. Podobně jako mitochondrie je mitosom ohraničen dvěma membránami a má stejný způsob transportu proteinů. Nicméně mitosom nemá vlastní genom a doposud je známá pouze jedna mitosomální metabolická dráha - syntéza železo-sirných klastrů. Za použití in vivo enzymatického značení bylo identifikováno několik nových mitosomálních proteinů včetně GL50803_16424. Naši pozornost upoutal protein GL50803_16424 tím, že interagoval s proteiny všech mitosomálních subkompartmentů: vnější membránou, vnitřní membránou a matrix. Navíc exprese proteinu GL50803_16424 značeného HA tagem vedla k tvorbě neobvyklých struktur v blízkosti mitosomů, které nebyly dříve pozorovány. Bioinformatické přístupy ukázaly, že GL50803_16424 má doménu podobnou "myelodysplasia-myeloid leukemia factor 1-interacting protein". Naše data z hmotnostní spektrometrie ukazují, že protein GL50803_16424 interaguje s proteiny endoplazmatického retikula a mitosomu. Úzké...
Export biomolekul z mitochondrií.
Pelc, Josef ; Doležal, Pavel (vedoucí práce) ; Kovalčíková, Jana (oponent)
Mitochondrie je buněčná organela, která vznikla z endosymbiotické bakterie. Díky svému původu si zachovala některé unikátní vlastnosti a metabolické dráhy. Mitochondrie nebo její redukované formy jsou přítomny s jedinou známou výjimkou ve všech eukaryotických organismech. Převážná část mitochondriální DNA byla přesunuta do jádra. Přesto však je mitochondrie schopná kódovat několik proteinů, které jsou součástí elektron-transportního řetězce a ATP syntázy. Tyto proteiny jsou z matrix mitochondrie transportovány do vnitřní mitochondriální membrány. Špatně složené proteiny vnitřní mitochondriální membrány jsou degradovány mitochondriálními proteázami a dochází k uvolňování peptidů. Matrix mitochondrie je místem vzniku Fe-S klastrů. Dosud neznámá molekula, která je produktem této dráhy, se dostává do cytosolu a účastní se skládání cytosolických a jaderných Fe-S proteinů. Další transportní dráha zajišťuje výměnu lipidů mezi endoplazmatickým retikulem a mitochondrií. Obě mitochondriální membrány mají různé lipidové složení. Pro udržení jejich vlastností je vyžadován transport lipidů mezi oběma mitochondriálními membránami. Tato dráha je využívána i pro syntézu specifických lipidů na vnitřní mitochondriální membráně.

Viz též: podobná jména autorů
1 Pelc, Jakub
6 Pelc, Jan
4 Pelc, Jiří
Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.