|
|
Does oxidation make the organic aerosol coatings more hydrophilic? Insight from molecular dynamics study of oxidized surfactant monolayers
Roeselová, Martina ; Khabiri, Morteza ; Cwiklik, Lukasz
Organic compounds are ubiquitous in atmospheric aerosols. The morphology and structure of the organic phase affect the optical properties of the aerosols, their heterogeneous reactivity as well as their ability to nucleate cloud droplets and ice particles. It is commonly assumed that atmospheric oxidative ageing of the organic material, leading to the formation of polar groups such as carbonyl (=O), hydroxyl (-OH) and carboxylic acid (-COOH), will render the aerosol particle surfaces increasingly more hydrophilic, hence, able to take up more water. Field measurements have shown that a large fraction of the organic material found in aerosols are surface active compounds, such as fatty acids and lipids(Tervahattu, 2002 and 2005). An inverted micelle structure, with an aqueous core surrounded by an organic surfactant layer, has thus been proposed for aqueous aerosols, both marine and continental (Donaldson, 2006). While recent experiments suggest the existence of more complex structures, such as organic inclusions and surfactant lenses (Dennis-Smither, 2012), a monolayer (ML) of surface active organics on an aqueous subphase (the so called Langmuir monolayers) represents the basic model system used in laboratory studies aimed at elucidating the effect of oxidative processes on structural properties of organic coatings on aerosol particles. In our previous work, we used molecular dynamics computer simulations to study the structure and stability of oxidized phospholipid MLs (Khabiri, 2012). In this contribution, we employed the molecular dynamics simulation technique to investigate – with atomistic resolution – structural changes occuring in a fatty acid ML upon moderate degree of oxidation.
|
|
|
Computational Investigations of Biomolecular Systems and Comparison with Experiments in Various Environmental Conditions
KHABIRI, Morteza
Práce se zabývá studiem dvou biologických systémů metodou počítačových simualcí. V prvním případě se jedná o studium vlivu tří roztoků organických látek (formamidu, acetonu a isopropanolu) na stukturu a chování tří globulárních bílkovin. Tyto enzymy patří do rodiny haloalkán dehalogenáz: DhaA, LinB a DbjA. Dále se zabývám vlivem mutací v přítomnosti DMSO na dva mutanty DhaA; DhaA57 (L95V+A172V) a DhaA80 (Thr148Leu+Gly171Gln+Ala172Val+Cys176Phe). Výsledky simulací ukázaly, že s výjimkou DhaA80, vstupují organické molekuly do aktivního místa enzymu a ovlivňují jeho hydrataci. Organické molekuly ovlivňují nejen aktivní místo enzymu, ale i jeho hydratační obal. Výsledky ukazují, že molekuly vody jsou odpuzovány z povrchu enzymu. Zdá se, že amfipatická povaha organických molekul z nich činní oblíbené solváty zkoumaných enzymů. Radiální distribuční funkce (RDF) rozdílných částí organické molekuly ukazuje, že chování jednotlivých roztoků organických molekul v blízkosti hydrofóbního povrchu a na rozhraní voda-vzduch je podobné. Strukturní analýza středních kvadratických odchylek (RMSD) a B-faktorů ukazuje, že flexibilita enzymů hlavně v oblasti CAP domény klesá v přítomnosti většiny organických roztoků. Změny ostatních strukturních vlastností jako poloměru rotace a celkového povrchu přístuponému solventu jsou minimální. DbjA se v roztoku vyskytuje jako dimer a je více ovlivněn organickými molekulami. Ty pronikají do oblasti vzájemného kontaktu monomerů a ovlivňují pohyb aminokyselin z této oblasti. Druhá studie se zabývá interakcemi napěťově řízeného draselného kanálu Kv1.3 ve standardní formě a s mutacemi (Kv1.3_V388C, Kv1.3_V388C_H399T) se štířím toxinem (ChTX). Protože neexistuje krystalová struktura pro Kv1.3, vytvořili jsme její homologní model na základě Kv1.2, se kterým má s Kv1.3 sekvenční identitu 94%. MD strukturální analýza ukazuje, že mutace V388C mění stabilitu selektivního filtru přerušením vzájemných interakcí aminokyselin za selektivním filtrem. Přítomnost jedné mutace rovněž ovlivňuje interakci ChTX s kanálem. Toxin částečně blokuje standardní a dvakrát mutovaný pór kanálu. Druhá bodová mutace H399T v oblasti póru vrátí strukturu na pozici jako ve standardním typu. Tyto výsledky jsou naprosto v souladu s experimentem. Dále se zkoumala vazebná energie ChTX se standardním mKv1.3 pomocí výpočtu potenciálu průměrné síly, buď s přidáním KCl do roztoku nebo bez něj. Výsledky shodně v simulaci i v experimentu ukazují, že přestože se v přítomnosti draselných iontů mění nevazebný proces a disociační konstanta, je vazebná energie nezávislá na koncentraci K+. Kombinace počítačových simulací s experimenty získává nové informace o interakcích kanálu s toxinem, které mohou být užitečné při navrhování léků.
|
host ::
RSS.