|
|
Studies on carbonyl reductases 1 and 3 variants with emphasis on S-nitrosoglutathione as substrate and inactivator
Hartmanová, Tereza ; Wsól, Vladimír (vedoucí práce) ; Kvasničková, Eva (oponent)
Universita Karlova v Praze Farmaceutická fakulta v Hradci Králové Katedra biochemických věd Kandidát: Tereza Hartmanová Školitel: Dr. Claudia Staab, Dr. Hans-Jörg Martin, Prof. Ing. Vladimír Wsól, Ph.D. Název diplomové práce: Studium mutací karbonylreduktasy 1 a 3 s důrazem na S-nitrosoglutathion jako substrát a inaktivátor Lidské CBR1 a CBR3 (karbonylreduktasa 1 a 3) jsou monomerní, na NADPH závislé enzymy patřící do nadrodiny dehydrogenas/reduktas s krátkým řetězcem. Přestože na aminokyselinové úrovni si jsou oba enzymy velmi podobné (72 % shoda), v substrátové specifitě vykazují značné rozdíly. Substráty CBR1 jsou velmi dobře popsány. Zahrnují řadu látek jako endogenní indol isatin, S-nitrosoglutathion (GSNO), prostaglandiny, chinony a mnoho xenobiotik, které obsahují karbonylovou skupinu. Na rozdíl od CBR1 je výčet substrátů CBR3 mnohem menší a různorodý a role CBR3 stále není plně objasněna. Přesto tyto odlišnosti v substrátové specifitě naznačují rozdílné metabolické role. V této práci byly studovány katalytické vlastnosti CBR1 a jejího posledního popsaného substrátu, GSNO. Možné domněnky, že CBR3 by mohla také redukovat GSNO nebyly in vitro potvrzeny. Proto, k odhadnutí aminokyselin a mechanismů zodpovědných za vlastnosti CBR1, byly určité aminokyseliny v sekvenci CBR3 změněny tak, aby...
|
|
| |
|
|
Studies on carbonyl reductases 1 and 3 variants with emphasis on S-nitrosoglutathione as substrate and inactivator
Hartmanová, Tereza ; Wsól, Vladimír (vedoucí práce) ; Kvasničková, Eva (oponent)
Universita Karlova v Praze Farmaceutická fakulta v Hradci Králové Katedra biochemických věd Kandidát: Tereza Hartmanová Školitel: Dr. Claudia Staab, Dr. Hans-Jörg Martin, Prof. Ing. Vladimír Wsól, Ph.D. Název diplomové práce: Studium mutací karbonylreduktasy 1 a 3 s důrazem na S-nitrosoglutathion jako substrát a inaktivátor Lidské CBR1 a CBR3 (karbonylreduktasa 1 a 3) jsou monomerní, na NADPH závislé enzymy patřící do nadrodiny dehydrogenas/reduktas s krátkým řetězcem. Přestože na aminokyselinové úrovni si jsou oba enzymy velmi podobné (72 % shoda), v substrátové specifitě vykazují značné rozdíly. Substráty CBR1 jsou velmi dobře popsány. Zahrnují řadu látek jako endogenní indol isatin, S-nitrosoglutathion (GSNO), prostaglandiny, chinony a mnoho xenobiotik, které obsahují karbonylovou skupinu. Na rozdíl od CBR1 je výčet substrátů CBR3 mnohem menší a různorodý a role CBR3 stále není plně objasněna. Přesto tyto odlišnosti v substrátové specifitě naznačují rozdílné metabolické role. V této práci byly studovány katalytické vlastnosti CBR1 a jejího posledního popsaného substrátu, GSNO. Možné domněnky, že CBR3 by mohla také redukovat GSNO nebyly in vitro potvrzeny. Proto, k odhadnutí aminokyselin a mechanismů zodpovědných za vlastnosti CBR1, byly určité aminokyseliny v sekvenci CBR3 změněny tak, aby...
|
host ::
RSS.