Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 2 záznamů.  Hledání trvalo 0.00 vteřin. 
Koimunoprecipitace jako nástroj pro studium interakcí DHRS7 enzymu s proteiny
Fassmannová, Dominika ; Zemanová, Lucie (vedoucí práce) ; Matoušková, Petra (oponent)
Univerzita Karlova v Praze Farmaceutická fakulta v Hradci Králové Katedra biochemických věd Kandidát: Dominika Fassmannová Školitel: RNDr. Lucie Zemanová, Ph.D. Název diplomové práce: Koimunoprecipitace jako nástroj pro studium interakcí enzymu DHRS7 s proteiny DHRS7 enzym je člen nadrodiny enzymů dehydrogenáz/reduktáz s krátkým řetězcem. Enzym se in vitro chová jako NADPH-dependentní reduktáza s katalytickou aktivitu pro některé endogenní sloučeniny obsahující karbonylovou skupinu, zahrnující androstendion nebo trans-retinal. Vykazuje také úzkou homologii s enzymem 11β-hydroxysteroiddehydrogenáza 1. Fyziologická funkce DHRS7 je zatím neznámá a úroveň poznání enzymu velmi nízká. V poslední době se objevují informace o roli DHRS7 v některých onemocnění, např. v rakovině prostaty nebo v inzulínové rezistenci. Role málo charakterizovaného enzymu DHRS7 může být poodhalena na základě znalosti jeho interakčních partnerů, protože proteiny v buňce obvykle nepracují samy, ale jsou součástí obrovského proteinového komplexu, označeného jako "interactome". Poznání takových interakcí nám pomáhá porozumět funkci a regulaci proteinů uvnitř buněk nebo organismu. Cílem této studie je výzkum proteinů interagujících s DHRS7 pomocí metody koimunoprecipice. Imunoprecipitace byla zavedena s využitím dostupné protilátky...
Koimunoprecipitace jako nástroj pro studium interakcí DHRS7 enzymu s proteiny
Fassmannová, Dominika ; Zemanová, Lucie (vedoucí práce) ; Matoušková, Petra (oponent)
Univerzita Karlova v Praze Farmaceutická fakulta v Hradci Králové Katedra biochemických věd Kandidát: Dominika Fassmannová Školitel: RNDr. Lucie Zemanová, Ph.D. Název diplomové práce: Koimunoprecipitace jako nástroj pro studium interakcí enzymu DHRS7 s proteiny DHRS7 enzym je člen nadrodiny enzymů dehydrogenáz/reduktáz s krátkým řetězcem. Enzym se in vitro chová jako NADPH-dependentní reduktáza s katalytickou aktivitu pro některé endogenní sloučeniny obsahující karbonylovou skupinu, zahrnující androstendion nebo trans-retinal. Vykazuje také úzkou homologii s enzymem 11β-hydroxysteroiddehydrogenáza 1. Fyziologická funkce DHRS7 je zatím neznámá a úroveň poznání enzymu velmi nízká. V poslední době se objevují informace o roli DHRS7 v některých onemocnění, např. v rakovině prostaty nebo v inzulínové rezistenci. Role málo charakterizovaného enzymu DHRS7 může být poodhalena na základě znalosti jeho interakčních partnerů, protože proteiny v buňce obvykle nepracují samy, ale jsou součástí obrovského proteinového komplexu, označeného jako "interactome". Poznání takových interakcí nám pomáhá porozumět funkci a regulaci proteinů uvnitř buněk nebo organismu. Cílem této studie je výzkum proteinů interagujících s DHRS7 pomocí metody koimunoprecipice. Imunoprecipitace byla zavedena s využitím dostupné protilátky...

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.