|
|
Structural characterization of biotechnologically and medicinally important proteins.
Filandr, František ; Man, Petr (vedoucí práce) ; Šebela, Marek (oponent) ; Škultéty, Ľudovít (oponent)
Velké množství biologických procesů je závislé na strukturní dynamice proteinů a specifických protein-proteinových, nebo protein-ligandových interakcích závislých na specifických podmínkách uvnitř, či vně buněk. Analýza struktury proteinů klasickými metodami jako je rentgenová krystalografie, NMR, nebo nově cryo-EM poskytuje důležité struktury s atomárním rozlišením, avšak většinou ukazuje pouze statický obrázek bez detailů o dynamice, nebo transientních interakcích, a navíc často v nenativních podmínkách. Tyto detaily může doplnit strukturní hmotnostní spektrometrie, která umí poskytnout informace o proteinové dynamice, interakcích proteinů s jinými molekulami a také o specifických meziatomových vzdálenostech v samotných proteinech, nebo mez interakčními partnery, to vše při relativně nativních podmínkách. V této práci byla použita vodík/deuteriová výměna spojená s hmotnostní spektrometrií (HDX-MS), klasická proteomická analýza a turbidimetrie ke studiu biotechnologicky užitečných proteinů houbového celulolytického systému lytické polysacharidové monooxygenasy (LPMO) a celobiosadehydrogenasy (CDH) a rovněž fotosensitivní domény LOV2 pocházející z rostlinného fototropinu využitelné při fotodynamické terapii. Pomocí těchto metod byla sledována celulolytická reakce katalyzovaná redukovaným enzymem...
|
host ::
RSS.