Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 1 záznamů.  Hledání trvalo 0.00 vteřin. 

Studium složení a organizace enzymového systému cytochromu P450 technikou kovalentního síťování
Koberová, Monika ; Hodek, Petr (vedoucí práce) ; Hansíková, Hana (oponent)
Systém oxygenas se smíšenou funkcí (MFO systém) se významnou rolí podílí na metabolismu endogenních sloučenin i xenobiotik. Tento systém obsahuje cytochrom P450, NADPH:cytochrom P450 reduktasu a také jsou k němu přiřazovány NADH:cytochrom b5 reduktasa a cytochrom b5. Bylo prokázáno, že cytochrom b5 může stimulovat nebo inhibovat reakce katalyzované cytochromy P450, a dokonce může měnit poměr vzniklých metabolitů. Mechanismus působení cytochromu b5 nebyl dosud zcela objasněn. Zjištění protein-proteinových interakcí v MFO systému a určení topologie tohoto systému by mohlo pomoci k objasnění mechanismu působení cytochromu b5. Vhodnou metodou pro identifikaci protein-proteinových interakcí uvnitř membrány je technika kovalentního síťování. Cytochrom b5 obsahuje 3 methioniny, z čehož jsou 2 lokalizovány v C-terminální membránové kotvě. Po záměně těchto dvou methioninů za fotoaktivovatelný analog methioninu (foto-methionin) a následné fotoaktivaci lze určit interakce s cytochromem P450 v membránovém prostředí. Tato práce se zabývá expresí a izolací foto-cytochromu b5 (foto-cyt b5), analogu cytochromu b5 s inkorporovaným foto-methioninem. Podmínky pro inkorporaci foto- methioninu do cytochromu b5 byly optimalizovány a protein byl purifikován s výtěžkem 7,2 mg z 1 l bakteriální suspenze. Izolovaný foto-cyt...

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.