|
|
Ion - Protein Interaction
Heyda, Jan ; Jungwirth, Pavel (vedoucí práce) ; Hof, Martin (oponent) ; Ettrich, Rüdiger (oponent)
Název práce: Interakce iontů s proteiny Autor: Mgr. et Mgr. Jan Heyda Katedra: Fyzikální a makromolekulární chemie Vedoucí doktorské práce: Prof. Pavel Jungwirth, DSc., ÚOCHB AV ČR, v.v.i. E-mail vedoucího: pavel.jungwirth@uochb.cas.cz Abstrakt: V předkládané práci byly použity metody molekulové dynamiky v kom- binaci s pokročilými technikami analýzy k získání detailních informací a pro hlubší pochopení interakcí mezi ionty a proteiny v roztocích. Proto byly zkoumány systémy o různém stupni komplexity, počínaje roztoky molekulárních solí s drobnými frag- menty, podobajícími se funkčním skupinám aminokyselin, jako např. N-methylacetamid reprezentující peptidovou vazbu nebo alkylované amonné kationty. Dále se předmětem našeho studia staly jednotlivé kladně nabité aminokyseliny, u nichž byla popsána silná interakce s malým fluoridovým aniontem, jež je však pro větší halogenidy (Cl− , Br− , I− ) výrazně zeslabena. Toto pozorování bylo prohloubeno objevem vysoké citlivosti fluoridu na rozložení náboje na amonné skupině, bočním řetězci lysinu a N-konci glycinu, zatímco jodid zde vykazoval pouze velice nízkou citlivost. Následně bylo prokázáno, že u krátkých kladně nabitých peptidových úseků v polyargininu a dihistidinu...
|
|
|
Distribuce iontů na površích hydratovaných proteinů
Heyda, Jan ; Barvík, Ivan (oponent) ; Jungwirth, Pavel (vedoucí práce)
Pomocí molekulární dynamiky jsme systematicky studovali chování kladně nabitých aminokyselin - argininu, lysinu a histidinu v slaných roztocích. Sůl byla vždy tvořena draselným kationem a anionem ze skupiny halogenidů. Byly studovány jak jednoduché soli, tak i jejich binární směsi. V první řadě jsme určili relativní míru interakce aniontů a aminokyselin, dále jsme definovali interakční centra a jejich podíl na souhrnné interakci. Míra interakce byla kvantifikována pomocí hustotních map, množství kontaktů a kumulativních sum aniontů vzhledem k jednotlivým částem aminokyselin. Všechny výpočty byly provedeny jak bez polarizovatelnosti atomů, tak i s jejím zahrnutím. Ve všech případech byl pozorován významný rozdíl v chování fluoridového aniontu proti ostatním halidům. Fluorid interagoval se silnou preferencí s kladně nabitou částí aminokyselin, zatímco interakce ostatních halidů byla rozprostřena přes celý povrch aminokyseliny.
|
|
|
Mobilization of neutral compounds by inorganic and small organic ions in capillary electrophoresis
Křížek, T. ; Martínková, E. ; Kubíčková, A. ; Hladílková, Jana ; Coufal, P. ; Heyda, J. ; Jungwirth, Pavel
The present study shows that neutral low-molecular-mass compounds that are presumed to possess zero electrophoretic mobility and are thus used as markers of electroosmotic flow in capillary electrophoresis can acquire electrophoretic mobility due to ion-specific interactions with constituents of background electrolyte. Therefore, these neutral markers, such as thiourea or dimethyl sulfoxide, can be separated in electric field and their migration order can vary depending on background electrolyte composition. This observation has some important implications for analytical and physico-chemical measurements using capillary electrophoresis because the choice of the marker-background electrolyte combination can influence the results of the measurement.
|
host ::
RSS.