Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 4 záznamů.  Hledání trvalo 0.01 vteřin. 
Měření C-13 NMR relaxací karbonylových skupin v proteinech
Grocký, Marián ; Hrabal, Richard (oponent)
Název práce: Měření 13 C NMR relaxací karbonylových skupin v proteinech Autor: Marián Grocký Katedra (ústav): Katedra fyziky nízkých teplot Vedoucí diplomové práce: RNDr. Jan Lang, PhD. Email vedoucího: Jan.Lang@mff.cuni.cz Abstrakt: V práci je zkoumána metodika měření karbonylových 13 C NMR relaxačních dob T1 a T2 v peptidovém řetězci dvojitě (13 C 15 N) značeného proteinu. Výsledky jsou použity ke stanovení dynamických vlastností matrixového proteinu (MA) Mason- Pfizerova opičího viru pomocí Lipari-Szabóova modelu (L.-S.). Mason-Pfizerův opičí virus je ve své přirozené formě retrovirus typu D. Záměna argininu za fenylanin na 55. pozici v matrixovém proteinu vede ke změně životního cyklu, retrovirus je potom typu C, stejně jako například virus HIV. V práci je porovnána dynamika MA přirozené (WT) i mutované formy (R55F) získaná L.-S. přistupem z relaxací karbonylů a z provedených relaxačních experimentů T1, T2, NOE amidických dusíků 15 N. Byla pozorovnána dobrá shoda dynamických parametrů dusíku 15 N a karbonylů 13 C, které doposud nebyly známy. Práce významně rozšířila dostavadní znalost dynamiky dusíků u WT i R55F forem matrixového proteinu. U MA proteinu R55F byla potvrzena zvýšená pohyblivost oblasti proteinu pravděpodobně zodpovědné za změnu živontího cyklu. Klíčová slova: Nukleární magnetická...
Měření C-13 NMR relaxací karbonylových skupin v proteinech
Grocký, Marián ; Hrabal, Richard (oponent)
Název práce: Měření 13 C NMR relaxací karbonylových skupin v proteinech Autor: Marián Grocký Katedra (ústav): Katedra fyziky nízkých teplot Vedoucí diplomové práce: RNDr. Jan Lang, PhD. Email vedoucího: Jan.Lang@mff.cuni.cz Abstrakt: V práci je zkoumána metodika měření karbonylových 13 C NMR relaxačních dob T1 a T2 v peptidovém řetězci dvojitě (13 C 15 N) značeného proteinu. Výsledky jsou použity ke stanovení dynamických vlastností matrixového proteinu (MA) Mason- Pfizerova opičího viru pomocí Lipari-Szabóova modelu (L.-S.). Mason-Pfizerův opičí virus je ve své přirozené formě retrovirus typu D. Záměna argininu za fenylanin na 55. pozici v matrixovém proteinu vede ke změně životního cyklu, retrovirus je potom typu C, stejně jako například virus HIV. V práci je porovnána dynamika MA přirozené (WT) i mutované formy (R55F) získaná L.-S. přistupem z relaxací karbonylů a z provedených relaxačních experimentů T1, T2, NOE amidických dusíků 15 N. Byla pozorovnána dobrá shoda dynamických parametrů dusíku 15 N a karbonylů 13 C, které doposud nebyly známy. Práce významně rozšířila dostavadní znalost dynamiky dusíků u WT i R55F forem matrixového proteinu. U MA proteinu R55F byla potvrzena zvýšená pohyblivost oblasti proteinu pravděpodobně zodpovědné za změnu živontího cyklu. Klíčová slova: Nukleární magnetická...

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.