Hlavní stránka > Výsledky hledání: keywords:"peptidasa"
Hledej:
Tipy pro vyhledávaní :: Rozšířené hledání
Hledej ve sbírkách:
Seřadit podle: Zobrazit výsledky: Výstupní formát:
Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 2 záznamů.  Hledání trvalo 0.01 vteřin. 
Vacuolar aspartic protease of Candida albicans
 Hirko, Dominik ; Heidingsfeld, Olga (vedoucí práce) ; Dostál, Jiří (oponent)
Aspartátové proteázy (AP) mají zásadní význam pro různé buněčné procesy. Tato diplomová práce se zabývá problematikou exprese a charakterizace vakuolární aspartátové endoproteasy Apr1p z Candida albicans a srovnává ji s jejím orthologem Pep4p ze Saccharomyces cerevisiae. Rekombinantní exprese Apr1p v Escherichia coli poskytla neaktivní proenzym, proApr1p. Rozsáhlé snahy o aktivaci nevedly k maturaci Apr1p, což naznačuje závislost aktivace na posttranslačních modifikacích, jako je glykosylace a specifické interakce s jinými proteázami podobně jako u Pep4p. Pokusy o využití vakuolárních enzymů nebo buněčných lyzátů k aktivaci proApr1p byly také neúspěšné, což může být způsobeno křehkostí izolovaných vakuol a komplexní směsí enzymů v buněčných lyzátech ztěžjucií analýzu aktivace. Tyto problémy podtrhují složitou povahu aktivace proteas kdy ani různe in vitro techniky nedokážou simulovat in vivo aktivaci proteas. Slibné výsledky se však objevily u heterologní exprese proApr1p v Saccharomyces cerevisiae, kde frakcionovaný buněčný lyzát vykazovaly specifickou proteolytickou aktivitu při kyselém pH po inhibici jiných proteáz. To by mohlo naznačovat, že Apr1p může být produkován v aktivní formě v rámci eukaryotického systému, nicméně je třeba dále zkoumat jeho purifikaci. Experiment s reciproční výměnou...
Úplný záznam
Serinová proteasa SmSP2 z krevničky Schistosoma mansoni
 Leontovyč, Adrian ; Konvalinka, Jan (vedoucí práce) ; Vaněk, Ondřej (oponent)
Krevnička Schistosoma mansoni patří k nejvýznamnějším lidským parazitům. Proteolytický systém schistosomy je klíčový pro její interakci s hostitelem, proto se v poslední době staly některé proteasy potenciálním cílem terapeutického zásahu. Tato práce se zabývá dosud nepopsanou serinovou proteasou SmSP2, jejíž biologická funkce je dosud neznámá. Tato proteasa je též zajímavá extrémně vysokým expresním profilem u vývojových stádii parazitujících člověka. V rámci této diplomové práce byla rekombinantní SmSP2 exprimována v prokaryotickém i eukaryotickém expresním systému (E. coli a P. pastoris) a purifikována pomocí chromatografických metod. Byly připraveny polyklonální protilátky proti SmSP2. Byly optimalizovány podmínky pro refolding SmSP2 a byla provedena základní biochemická charakterizace. Substrátová preference pro jednotlivé aminokyseliny v P1 - P4 pozicích byla určena pomocí kombinatoriální knihovny syntetických fluorogenních peptidů (PS-SCL).
Úplný záznam

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.
Digitální repozitář :: Hledej :: Nový záznam :: Personalizace :: Nápověda
Powered by Invenio v1.1.2
Spravuje admin.invenio@techlib.cz
Tato stránka je dostupná také v následujících jazycích:
Česky  English