|
|
Denaturace proteinů s využitím různých metod
Fojtíková, Jana ; Pekař, Miloslav (oponent) ; Krouská, Jitka (vedoucí práce)
V této bakalářské práci byl studován proces denaturace modelového proteinu s využitím dvou fyzikálně-chemických metod. Jako model byl zvolen hovězí sérový albumin a byla sledována především jeho tepelná denaturace a její ovlivnění pomocí pH. Kromě toho byl také studován vliv kationtového tenzidu DODAC a z něj připravených vezikul. Hlavní část měření probíhala prostřednictvím metody diferenciální skenovací kalorimetrie (DSC), kterou byla měřena denaturační teplota proteinu při různých hodnotách pH a koncentracích tenzidu. Potvrdilo se, že pH prostředí významně ovlivňuje teplotu denaturace. Při studiu vlivu tenzidu se ukázalo, že přídavek přípravku DODAC nemá na teplotu denaturace vliv, ovšem samotný tenzid je poměrně silným denaturačním činidlem, navzdory tomu má ale přídavek vezikul tohoto tenzidu na protein slabé protektivní účinky. Metoda infračervené spektroskopie s Fourierovou transformací (FTIR) byla využita pro pozorování úbytku uspořádaných struktur sekundární struktury a nárůstu náhodných struktur při postupném zahřívání proteinu.
|
|
|
Studium interakcí tenzidové složky přípravku Septonex s vybranými proteiny
Bohunská, Miroslava ; Pekař, Miloslav (oponent) ; Krouská, Jitka (vedoucí práce)
Studium interakcí proteinu a tenzidu má velký význam v řadě aplikací, jako je kosmetický, potravinářský či farmaceutický průmysl a mnoho dalších. Vyžadují však další studium vzhledem ke své kompoziční složitosti a omezením současných analytických přístupů. V této práci byl pro studium interakcí vybrán kationtový tenzid septonex v kombinaci se dvěma odlišně nabitými proteiny lysozymu a hovězího sérového albuminu za různých fyziologických podmínek (teplota, koncentrace tenzidů, prostředí a další). Charakterizace interakcí protein–tenzid je velmi důležitým, ale náročným úkolem, proto je nezbytně nutné použít vhodné přístupy k prozkoumání podstaty těchto interakcí. S cílem sjednotit informace k poskytnutí racionálních modelů bylo použito kalorimetrických metod (DSC, ITC) a dynamického rozptylu světla. Izotermická titrační kalorimetrie sleduje důkaz vzniku systému zmíněných látek a informace o agregačním chování, diferenční kompenzační kalorimetrie charakterizuje tepelnou stabilitu proteinů a dynamický rozptyl světla umožnil sledovat změny velikostí částic. Bylo ověřeno, že oba proteiny interagují s kladným septonexem, i když je molekula lysozymu také pozitivně nabitá. Byly ovšem zjištěny značné rozdíly mezi oběma proteiny. Ze získaných výsledků je patrné, že shodný náboj proteinu s tenzidem má vliv na intenzitu měření, ačkoli všechny změřené interakce prokázaly endotermický charakter.
|
|
|
Denaturace proteinů s využitím různých metod
Fojtíková, Jana ; Pekař, Miloslav (oponent) ; Krouská, Jitka (vedoucí práce)
V této bakalářské práci byl studován proces denaturace modelového proteinu s využitím dvou fyzikálně-chemických metod. Jako model byl zvolen hovězí sérový albumin a byla sledována především jeho tepelná denaturace a její ovlivnění pomocí pH. Kromě toho byl také studován vliv kationtového tenzidu DODAC a z něj připravených vezikul. Hlavní část měření probíhala prostřednictvím metody diferenciální skenovací kalorimetrie (DSC), kterou byla měřena denaturační teplota proteinu při různých hodnotách pH a koncentracích tenzidu. Potvrdilo se, že pH prostředí významně ovlivňuje teplotu denaturace. Při studiu vlivu tenzidu se ukázalo, že přídavek přípravku DODAC nemá na teplotu denaturace vliv, ovšem samotný tenzid je poměrně silným denaturačním činidlem, navzdory tomu má ale přídavek vezikul tohoto tenzidu na protein slabé protektivní účinky. Metoda infračervené spektroskopie s Fourierovou transformací (FTIR) byla využita pro pozorování úbytku uspořádaných struktur sekundární struktury a nárůstu náhodných struktur při postupném zahřívání proteinu.
|
|
|
Studium interakcí tenzidové složky přípravku Septonex s vybranými proteiny
Bohunská, Miroslava ; Pekař, Miloslav (oponent) ; Krouská, Jitka (vedoucí práce)
Studium interakcí proteinu a tenzidu má velký význam v řadě aplikací, jako je kosmetický, potravinářský či farmaceutický průmysl a mnoho dalších. Vyžadují však další studium vzhledem ke své kompoziční složitosti a omezením současných analytických přístupů. V této práci byl pro studium interakcí vybrán kationtový tenzid septonex v kombinaci se dvěma odlišně nabitými proteiny lysozymu a hovězího sérového albuminu za různých fyziologických podmínek (teplota, koncentrace tenzidů, prostředí a další). Charakterizace interakcí protein–tenzid je velmi důležitým, ale náročným úkolem, proto je nezbytně nutné použít vhodné přístupy k prozkoumání podstaty těchto interakcí. S cílem sjednotit informace k poskytnutí racionálních modelů bylo použito kalorimetrických metod (DSC, ITC) a dynamického rozptylu světla. Izotermická titrační kalorimetrie sleduje důkaz vzniku systému zmíněných látek a informace o agregačním chování, diferenční kompenzační kalorimetrie charakterizuje tepelnou stabilitu proteinů a dynamický rozptyl světla umožnil sledovat změny velikostí částic. Bylo ověřeno, že oba proteiny interagují s kladným septonexem, i když je molekula lysozymu také pozitivně nabitá. Byly ovšem zjištěny značné rozdíly mezi oběma proteiny. Ze získaných výsledků je patrné, že shodný náboj proteinu s tenzidem má vliv na intenzitu měření, ačkoli všechny změřené interakce prokázaly endotermický charakter.
|
host ::
RSS.