Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 1 záznamů.  Hledání trvalo 0.02 vteřin. 
Funkční charakterizace vybraných Kunitz proteinů Eudiplozoon nipponicum
Tymich, Alexandr ; Mikeš, Libor (vedoucí práce) ; Kašný, Martin (oponent)
Proteiny obsahující Kunitz doménu jsou většinou 6-10 kDa inhibitory serinových proteáz, ale ve výjimečných případech mohou inhibovat i cysteinové a aspartické proteázy. Hlavní charakteristikou je přítomnost šesti cysteinových zbytků tvořících tři disulfidické můstky formující typickou aktivní smyčku, která je komplementární k aktivnímu místu různých proteáz. Specifita této vazby je do velké míry určena aminokyselinou v P1 poloze. Mezi jejich funkce patří regulace řady fyziologických dějů založených na proteolýze, např. koagulační kaskády krve nebo imunitních reakcí. Vzhledem ke své povaze se však také staly mocným nástrojem parazitických organismů k interakcím s jejich hostitelem, kde opět cílí na proteázy účastnící se fyziologických dějů hostitele a umožňují tak parazitovi přežít v interakci s hostitelem. Donedávna byli zástupci třídy Monogenea z hlediska molekulárních interakcí parazit-hostitel opomíjenou skupinou a jejich biochemií a popisu biologicky aktivních molekul se věnovalo pouze pár prací. V této práci jsem se zaměřil na dva vybrané Kunitz proteiny u Eudiplozoon nipponicum, krevsajícího ektoparazita z třídy Monogenea, který se stal celkem běžným parazitem kapra obecného (Cyprinus carpio), ryby s velkým ekonomickým významem v Evropě a Asii. Přestože E. nipponicum není přímo zodpovědný za...

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.