|
|
Borrelia - host interactions: zoom in on the big picture.
STRNAD, Martin
The thesis was written with the intention to bring together cutting-edge imaging methods and applications in order to illustrate how imaging can answer pathogenesis-related questions in Lyme disease at various resolution scale. Correlative light and electron microscopy, atomic force microscopy-based single-molecule force spectroscopy and solution nuclear magnetic resonance have been used to shed light on the underlying mechanisms associated with Lyme disease Borrelia infection. Specifically, the key molecular players and interactions responsible for the variance in the pathogenicity and disease outcome of Borrelia species have been studied. The rationale behind such studies was highlighted by review articles, which are part of the thesis.
|
|
|
Comparison of specific expression in bacterial and yeast biofilms
Kicko, Peter ; Palková, Zdena (vedoucí práce) ; Lichá, Irena (oponent)
Tvorba a udržanie biofilmu je komplexný proces, ktorý je podmienený zmenou genetickej expresie. Formovanie biofilmu je pozorované u niektorých prokaryotických i eukaryotických buniek. V priebehu jeho tvorby dochádza k zoskupovaniu buniek, vzniku extracelulárnej matrix a vytvoreniu metabolicky odlíšiteľných buniek častokrát so zvýšenou rezistenciou na antimikrobiálne látky. Táto práca sa zameriava na významné kroky vedúce k vytvoreniu biofilmu spojené so špecifickou genetickou expresiou a poukazuje na podobné a rozdielne procesy u bakteriálnych a kvasinkových buniek. Práca začína porovnaním bunkovej signalizácie, pokračuje porovnaním expresie adhéznych proteínov a extracelulárnych enzýmov, syntézou exopolysacharidov, vznikom extracelulárnej nukleovej kyseliny a v poslednej kapitole je priblížené formovanie perzistorov. Cieľom tejto práce je spojiť získané informácie a prispieť k pochopeniu komplexnosti tohto procesu. Kľúčové slová: biofilm, signalizácia, adhezíny, exopolysacharidy, extracelulárna nukleová kyselina, perzistor
|
|
|
Comparison of specific expression in bacterial and yeast biofilms
Kicko, Peter ; Palková, Zdena (vedoucí práce) ; Lichá, Irena (oponent)
Tvorba a udržanie biofilmu je komplexný proces, ktorý je podmienený zmenou genetickej expresie. Formovanie biofilmu je pozorované u niektorých prokaryotických i eukaryotických buniek. V priebehu jeho tvorby dochádza k zoskupovaniu buniek, vzniku extracelulárnej matrix a vytvoreniu metabolicky odlíšiteľných buniek častokrát so zvýšenou rezistenciou na antimikrobiálne látky. Táto práca sa zameriava na významné kroky vedúce k vytvoreniu biofilmu spojené so špecifickou genetickou expresiou a poukazuje na podobné a rozdielne procesy u bakteriálnych a kvasinkových buniek. Práca začína porovnaním bunkovej signalizácie, pokračuje porovnaním expresie adhéznych proteínov a extracelulárnych enzýmov, syntézou exopolysacharidov, vznikom extracelulárnej nukleovej kyseliny a v poslednej kapitole je priblížené formovanie perzistorov. Cieľom tejto práce je spojiť získané informácie a prispieť k pochopeniu komplexnosti tohto procesu. Kľúčové slová: biofilm, signalizácia, adhezíny, exopolysacharidy, extracelulárna nukleová kyselina, perzistor
|
|
|
Integrated structural study of the FrpD protein from Neisseria meningitidis
SVIRIDOVA, Ekaterina
Neisseria meningitidis (N. meningitidis) is a Gram-negative commensal bacterium colonizing nasopharynx of about 10 % of healthy individuals, which can cause invasive diseases, such sepsis and meningitis, upon occasional penetration into bloodstream. Pathogenesis of N. meningitidis appears to be directly related to conditions of limited iron availability. Under these conditions two proteins of unknown function: FrpC and FrpD, are synthesized. FrpD is a highly conserved lipoprotein of N. meningitidis anchored to the bacterial outer membrane. It is known that FrpD tightly binds the FrpC protein, which belongs to the Repeat-in-Toxin (RTX) protein family and may act as bacterial exotoxin. However, the mechanism of FrpD-FrpC interaction and the exact function of this complex are unknown due to the absence of structural information on these proteins. Therefore, we set out to determine the structure of FrpD and provide insights into its interaction mechanism with FrpC and structure-functional relationships of these two proteins. We determined the first crystal and solution structures of the FrpD protein. We found that atomic structures of FrpD reveal a novel protein fold. We uncovered the structure-function relationships underlying the mechanism of interaction between the FrpD and FrpC proteins and tested the putative function of the FrpD-FrpC1-414 complex in vitro. Finally, we proposed the putative function of the FrpD-FrpC1-414 complex as a new minor adhesin of N. meningitidis, which mediates the bacterial adhesion to the host epithelial cells and facilitate the colonization. Our work constitutes the first step in clarifying the molecular basis of the FrpD-FrpC interaction and sets the base for further investigation of the role of FrpD and FrpC in the virulence mechanism of N. meningitidis.
|
host ::
RSS.