Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 3 záznamů.  Hledání trvalo 0.02 vteřin. 
Ser/Thr proteinkinázy u mykobakterií
Borovcová, Taťána ; Doubravová, Linda (vedoucí práce) ; Konopásek, Ivo (oponent)
Mycobacterium tuberculosis kóduje 11 Ser/Thr proteinkináz. Tyto proteinkinázy jsou strukturně příbuzné eukaryotickým proteinkinázám. Fosfoproteom obsahuje stovky proteinů fosforylovaných na Ser/Thr zbytcích, které ovlivňují všechny aspekty biologie buňky, což podporuje kritickou roli fosforylace na regulaci fyziologie. Důležitou roli na regulaci mají zejména proteinkinázy PknA, PknB, PknG a PknL, tyto proteinkinázy se vyskytují u všech druhů mykobakterií. Pro M. tuberculosis jsou však esenciální pouze PknA a PknB, které regulují tvar buňky, skrze regulaci syntézy buněčné stěny, a buněčné dělení. Další důležitou proteinkinázou je PknG, která ač není esenciální pro růst, je nezbytná pro virulenci, jelikož podporuje přežití patogenu uvnitř makrofágů hostitele. Ser/Thr proteinkinázy proto představují zajímavý cíl pro výzkum inhibitorů využitelných pro léčbu tuberkulózy.
Significance of protein phosphorylation for bacterial cell
Gregorová, Michaela ; Branny, Pavel (vedoucí práce) ; Lišková, Petra (oponent)
Fosforylácia - najčastejšie sa vyskytujúca posttranslačná úprava, plní významnú úlohu v mnohých bunkových procesoch baktérií. Baktérie obsahujú enzýmy, ktoré majú na starosti pripojenie fosfátovej skupiny (kinázy) aj enzýmy s reciprokou aktivitou (fosfatázy). Reverzibilná fosforylácia a defosforylácia proteínov sú základom prenosu signálov z okolia do vnútra bunky. Modifikácia špecifických aminokyselín má za následok zmenu aktivity cieľového proteínu, jeho stability či lokalizácie v rámci bunky, alebo môže ovplyvniť jeho interakciu s ďalším partnerom. Bakteriálne bunky sú vďaka komplexnému systému týchto fosforylačných kaskád, schopné sa veľmi efektívne prispôsobovať meniacim sa podmienkam prostredia.
Úloha proteinkinázy StkP v regulaci buněčného dělení Streptococcus pneumoniae
Malíková, Eliška ; Doubravová, Linda (vedoucí práce) ; Kuthan, Martin (oponent)
Každá bakteriální buňka se neustále vyrovnává s tlakem okolního prostředí. Životaschopnost jednotlivce i mikrobiální populace jako celku úzce souvisí se schopností rychle a účelně reagovat na změny vnějších podmínek. Z těchto důvodů si bakterie vyvinuly rozličnou škálu mechanizmů, které jim umožňují zaznamenávat informace o okolí, zprostředkovat adekvátní odpověď a vzájemně se dorozumívat. Jednou z možností, jak realizovat fosforylaci proteinů, je prostřednictvím ATP dependentních Ser/ Thr proteinkináz eukaryotního typu. Vhodným modelovým organizmem pro studium funkce Ser/ Thr proteinkináz eukaryotického typu se stal Streptococcus pneumoniae. Tento významný lidský patogen kóduje jedinou eukaryotickou proteinkinázu StkP. StkP reguluje virulenci, kompetenci, rezistenci ke stresům různého původu, genovou expresi a hraje také důležitou roli v regulaci buněčného dělení. Pomocí fosfoproteomické analýzy bylo identifikováno několik substrátů pneumokokové proteinkinázy StkP. Jedním z nich byl protein DivIVA účastnící se buněčného dělení (NOVÁKOVÁ et al., 2010). DivIVA u Streptococcus pneumoniae je lokalizován ve středu buňky a na buněčných pólech. Zdá se, že je primárně důležitý pro správné a zrání pólů buňky (FADDA et al., 2007). Cílem této diplomové práce bylo zjistit, které aminokyselinové zbytky DivIVA podléhají...

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.