|
|
Regulace penicilin vazebného proteinu Pbp2a u Streptococcus pneumoniae
Kubeša, Bohumil ; Doubravová, Linda (vedoucí práce) ; Pospíšil, Jiří (oponent)
Regulace penicilin vazebného proteinu Pbp2a u Streptococcus pneumoniae Streptococcus pneumoniae je extracelulární lidský patogen, který ve svém genomu kóduje unikátní Ser/Thr proteinkinasu eukaryotického typu StkP. Tento enzym se prostřednictvím fosforylace svých substrátu podílí zejména na regulaci buněčného dělení a syntéze buněčné stěny. Transmembránový protein MacP byl identifikován jako substrát proteinkinasy StkP. Jedná se o aktivátor penicilin vazebného proteinu PBP2a, který se svou transpeptidasovou a transglykosylasovou aktivitou podílí na syntéze peptidoglykanu. Zjistili jsme, že MacP je fosforylován proteinkinasou StkP v pozicích T32 a T56. Potvrdili jsme, že MacP a PBP2a vzájemně interagují a fosfoablativní ani fosfomimetické mutace majoritních fosforylovaných zbytků proteinu MacP nemají vliv na interakci s PBP2a a neovlivňují zásadně ani funkci MacP in vivo. Dále se nám podařilo dokázat, že delece macP je synteticky letální s delecí pbp1a, čímž jsme potvrdili, že je MacP aktivátorem proteinu PBP2a. MacP je lokalizován v buněčné přepážce a interaguje s řadou proteinů buněčného dělení S. pneumoniae. Klíčová slova: Streptococcus pneumoniae, buněčné dělení, MacP, PBP2a, fosforylace
|
host ::
RSS.