Hlavní stránka > Výsledky hledání: Kielarová, Anežka
Hledej:
Tipy pro vyhledávaní :: Rozšířené hledání
Hledej ve sbírkách:
Seřadit podle: Zobrazit výsledky: Výstupní formát:
Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 1 záznamů.  Hledání trvalo 0.00 vteřin. 
3D structures of phosphorylation
 Kielarová, Anežka ; Novotný, Marian (vedoucí práce) ; Vařeková, Radka (oponent)
Fosforylace je běžná post-translační modifikace proteinů využívaná téměř ve všech buněčných procesech. Přidání fosfátové skupiny na vedlejší řetězec aminokyseliny může z důvodu velikosti fosfátové skupiny a jejího negativního náboje způsobit strukturní změny proteinu a ovlivnit proteinové interakce. Fosforylace také může vést ke změně proteinové funkce, aktivity, a dokonce umístění proteinu v rámci buňky. Experimentální studium fosforylačních míst je velmi časově a finančně náročné i dnes v době hmotnostní spektrometrie. Z tohoto důvodu je předmětem výzkumu mnoha bioinformatických vědeckých skupin predikce fosforylačních míst. Současné analýzy fosforylačních míst studovaly především nefosforylovaná fosforylační místa a rozdělení a zastoupení aminokyselin v jejich sekvenčním okolí. Protože ke specificitě proteinových kináz ale mohou přispívat i aminokyseliny sekvenčně sice vzdálené, ale strukturně blízké, byly v této práci studovány 3D strukturní vlastnosti fosforylačních míst. Zároveň byla poprvé rozsáhle zkoumána fosforylační místa ve fosforylovaném stavu a výsledky byly srovnány s fosforylačními místy v nefosforylovaném stavu. Fosforylační místa byla nalezena především ve smyčkách a na povrchu proteinů. Aminokyseliny v jejich okolí byly častěji hydrofilní, pozitivně nabité a méně blízko sebe než...
Úplný záznam

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.
Digitální repozitář :: Hledej :: Nový záznam :: Personalizace :: Nápověda
Powered by Invenio v1.1.2
Spravuje admin.invenio@techlib.cz
Tato stránka je dostupná také v následujících jazycích:
Česky  English