Hlavní stránka > Výsledky hledání: recid:349864
Hledej:
 
Tipy pro vyhledávaní :: Jednoduché hledání
Hledej ve sbírkách:
Seřadit podle: Zobrazit výsledky: Výstupní formát:
Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 1 záznamů.  Hledání trvalo 0.00 vteřin. 

Warning: Requested record does not seem to exist.
Molekulární mechanismus regulace funkce neutrální trehalasy Nth1
 Alblová, Miroslava
Enzym neutrální trehalasa (Nth1, EC 3.2.1.28), pocházející z kvasinek rodu Saccharomyces cerevisiae, pomáhá těmto organismům přežít v nepříznivých životních podmínkách. Nth1 hydrolyticky štěpí zásobní a ochranný disacharid trehalosu za vzniku dvou molekul glukosy. Aktivita enzymu Nth1 je regulována prostřednictvím fosforylace cAMP-dependentní proteinkinasou (PKA), následnou vazbou kvasničného proteinu 14-3-3 (Bmh1) a pomocí kationtů Ca2+ , které se váží na Ca-vazebnou doménu. Tato doména se nachází na N-konci Nth1 a obsahuje tzv. EF-hand motiv (D114 TDKNYQITIED125 ), který je konzervovaný mezi velkým množstvím Ca-vazebných proteinů. Hlavním cílem tohoto projektu bylo objasnění molekulární a strukturní podstaty mechanismu regulace aktivity Nth1 prostřednictvím vazby kationtů Ca2+ a proteinu Bmh1. Dalšími cíli bylo vyřešení struktury samotné Nth1 a jejího komplexu s Bmh1. Pro výzkum úlohy kationtů Ca2+ v regulaci aktivity Nth1 bylo připraveno dvanáct mutantních forem Nth1 s cílenými bodovými mutacemi v oblasti tzv. EF-hand motivu a jeho blízkém okolí a následně byla stanovena jejich aktivita v závislosti na přítomnosti Bmh1 a/nebo kationtů Ca2+ . Tvorba stabilních komplexů fosforylované pNth1 (včetně mutantních forem) s proteinem Bmh1 byla potvrzena pomocí nativní polyakrylamidové gelové...
Úplný záznam

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.
Digitální repozitář :: Hledej :: Nový záznam :: Personalizace :: Nápověda
Powered by Invenio v1.1.2
Spravuje admin.invenio@techlib.cz
Tato stránka je dostupná také v následujících jazycích:
Česky  English