|
|
Postranslation modifications affecting function of nuclear localization signal
Šebrle, Erik ; Sedláček, Radislav (vedoucí práce) ; Venit, Tomáš (oponent)
Transport proteinů do jádra přes jadernou blánu je kontrolovaný převážně prostřednictvím jaderné lokalizační sekvence/signálu (NLS). Jaderný lokalizační signál je bohatý na pozitivně nabyté aminokyseliny arginin a lysin. Bylo zjištěno, že aktivita tohoto jaderného lokalizačního signálu může být regulována prostřednictvím fosforylace serinu v jeho těsné blízkosti. Fosforylace serinu nebo fosfomimetické změny těchto presekvencí (NLS) může představovat důležitý mechanismus regulující lokalizaci proteinu v buňkách v závislosti na jejich buněčné aktivaci. V naší laboratoři byl identifikován protein - Fragile X mental retardation syndrome 1 neighbor (Fmr1nb), jehož buněčná lokalizace může být řízena touto postranslační modifikací.
|
|
|
Posttranslational modifications affecting function of nuclear localization signal
Šebrle, Erik ; Sedláček, Radislav (vedoucí práce) ; Venit, Tomáš (oponent)
Transport proteinů do jádra přes jadernou blánu je kontrolovaný převážně prostřednictvím jaderné lokalizační sekvence/signálu (NLS). Jaderný lokalizační signál je bohatý na pozitivně nabyté aminokyseliny arginin a lysin. Bylo zjištěno, že aktivita tohoto jaderného lokalizačního signálu může být regulována prostřednictvím fosforylace serinu v jeho těsné blízkosti. Fosforylace serinu nebo fosfomimetické změny těchto presekvencí (NLS) může představovat důležitý mechanismus regulující lokalizaci proteinu v buňkách v závislosti na jejich buněčné aktivaci. V naší laboratoři byl identifikován protein - Fragile X mental retardation syndrome 1 neighbor (Fmr1nb), jehož buněčná lokalizace může být řízena touto postranslační modifikací.
|
|
|
Postranslation modifications affecting function of nuclear localization signal
Šebrle, Erik ; Sedláček, Radislav (vedoucí práce) ; Venit, Tomáš (oponent)
Transport proteinů do jádra přes jadernou blánu je kontrolovaný převážně prostřednictvím jaderné lokalizační sekvence/signálu (NLS). Jaderný lokalizační signál je bohatý na pozitivně nabyté aminokyseliny arginin a lysin. Bylo zjištěno, že aktivita tohoto jaderného lokalizačního signálu může být regulována prostřednictvím fosforylace serinu v jeho těsné blízkosti. Fosforylace serinu nebo fosfomimetické změny těchto presekvencí (NLS) může představovat důležitý mechanismus regulující lokalizaci proteinu v buňkách v závislosti na jejich buněčné aktivaci. V naší laboratoři byl identifikován protein - Fragile X mental retardation syndrome 1 neighbor (Fmr1nb), jehož buněčná lokalizace může být řízena touto postranslační modifikací.
|
|
|
Myosin 1c isoforms and their functions in the cell nucleus and in the cytoplasm
Venit, Tomáš ; Hozák, Pavel (vedoucí práce) ; Černý, Jan (oponent) ; Hašek, Jiří (oponent)
Souhrn Jaderný myosin 1 je první myosin, který byl nalezený v buněčném jádře. Účastní se procesů jako je transkripce polymerasami I a II, remodelace chromatinu a pohyby chromosomů. Dosud však nebyl popsán přesný mechanismus funkce NM1 v buněčném jádře. Proto jsme připravili myš, která má deleci v genu kódujícím NM1 (NM1 KO). Myo1c je izoforma NM1, která byla charakterizována jako cytoplasmatická. Jediným rozdílem mezi těmito dvěma izoformami je 16 aminokyselin, které obsahuje NM1 na svém N-konci a které byly dříve považovány za jaderný lokalizační signál. Nám se ale podařilo ukázat, že obě izoformy jsou translokovány do jádra, protože jaderný lokalizační signál se nachází v krku, což je doména, která je společná pro obě izoformy. Navíc jsme ukázali, že poměr mezi oběma izoformami je v jádře i v cytoplasmě stejný a delece NM1 nezpůsobuje kompenzační expresi Myo1c. NM1 KO myši jsou životaschopné a vykazují minoritní změny v minerální hustotě kostí a velikosti červených krvinek. Dále jsme zjistili, že Myo1c může NM1 zastoupit ve funkcích jako je transkripce polymerasou I, což naznačuje, že tyto dvě izoformy jsou v buněčném jádře zaměnitelné a duplicitní. V cytoplasmě byla popsána interakce mezi Myo1c a PIP2, lipidem ze skupiny fosfoinositolů. Ukázali jsme, že PIP2 se nachází i v jádře, kde přispívá k propojení...
|
host ::
RSS.