|
|
Chování zákazníka/spotřebitele v konkrétní oblasti
Králová, Blanka ; Kaňovská, Lucie (oponent) ; Mráček, Pavel (vedoucí práce)
Bakalářská práce se zabývá analýzou chování spotřebitele v oblasti návštěvy saun. V teoretické části jsou popsány základní pojmy, které jsou nezbytné pro pochopení celé práce. V této části jsou rovněž popsány hlavní faktory, které spotřebitele ovlivňují při nákupu. Praktická část obsahuje všechny provedené analýzy a na základě jejich výsledků jsou vypracovány návrhy vhodné komunikace s jednotlivými typy spotřebitelů.
|
|
|
Chování zákazníka/spotřebitele v konkrétní oblasti
Králová, Blanka ; Kaňovská, Lucie (oponent) ; Mráček, Pavel (vedoucí práce)
Bakalářská práce se zabývá analýzou chování spotřebitele v oblasti návštěvy saun. V teoretické části jsou popsány základní pojmy, které jsou nezbytné pro pochopení celé práce. V této části jsou rovněž popsány hlavní faktory, které spotřebitele ovlivňují při nákupu. Praktická část obsahuje všechny provedené analýzy a na základě jejich výsledků jsou vypracovány návrhy vhodné komunikace s jednotlivými typy spotřebitelů.
|
|
|
New Microbial Glycosidases
Charvátová, Andrea ; Křen, Vladimír (vedoucí práce) ; Králová, Blanka (oponent) ; Walterová, Daniela (oponent)
Sunrvranv Glycosidases from fungi are useful in the preparation of various glycosides mainly by transglycosylation or reversed glycosylation. The lack ofany requirement for protection- deprotection sequences, mild conditions and easier synthesis of thermodynamically not preferred glycosidic bonds are the main advantages of glycosidase-catalysed synthesis of glycosides. In ttris thesis we concentratedon exoglycosidases,mainly B.N.aceýlhexosaminidases, cr-galactosidases and cr-L-rhamnosidases. For the enzyme preparation taxonomically characterised fungal strains from public collections were used. A library comprising more than 200 various glycosidases was developed by modification ofcultivation conditions and by the use ofspecific inducers. The enrymes were used for screening ofsubstrate specificity and stability in organic solvents and subsequently for synthesis and modification of various substrates. Both B-N-acetylgalactosaminidase and B-N-acetylglucosaminidase activities in the series of B-N-acetylhexosaminidases were determined. Saccharides with strong immunomodulation activity $-o-GalpNAc-(i-+4)-o-GlcpNAc and B-o-GalpNAc-(1-+6)-o-GlcpNAc were synthesisedby transglycosylation using B-N-acetylhexosaminidase from Penicillium oxalicum CCF 2430' enryme having the highest B.N-acetylgalactosaminidase activiý....
|
|
|
Nová penicilin-G-acylasa z bakteriálního kmene Achromobacter sp.CCM 4824
Škrob, František ; Kyslík, Pavel (vedoucí práce) ; Gabriel, Jiří (oponent) ; Králová, Blanka (oponent)
83 6. Závěr 1. Kultivací bakteriálního kmene Achromobacter sp. CCM 4824 v bioreaktoru byla získána biomasa s penicilinacylasovou aktivitou jako výchozí materiál pro purifikaci enzymu. Specifická aktivita biomasy měřená se substrátem penicilin G byla 19 U·g-1 sušiny. 2. Byla vyvinuta metoda purifikace nové PGA. Specifická aktivita purifikovaného enzymu byla kolem 30 U·mg-1 proteinu s celkovým výtěžkem kolem 10 % a stupněm přečištění kolem 300. 3. Bylo zjištěno, že purifikovaný enzym se skládá ze dvou nekovalentně spojených, nestejně velkých podjednotek α a β. Přesné molekulové hmotnosti obou podjednotek byly stanoveny pomocí hmotnostní spektrometrické analýzy: α = 27,02 kDa a β = 62,45 kDa. Molekulová hmotnost β-podjednotky přibližně odpovídá hmotnostem β- podjednotek známých PGA, naopak menší α-podjednotka svou molekulovou hmotností α-podjednotky známých PGA převyšuje přibližně o 3 kDa. 4. Pomocí nativní elektroforézy a izoelektrické fokusace bylo zjištěno, že purifikovaná PGA obsahovala dvě izoformy o izoelektrických bodech pI 8,0 a 8,2. Substrátová specifita obou izoforem byla stejná, proto byla směs izoforem považována za jeden enzym. 5. Nový enzym se od známých PGA odlišuje svojí substrátovou specifitou: hydrolyzuje téměř dvojnásobnou rychlostí semisyntetická β-laktamová antibiotika, která mají na...
|
|
|
New Microbial Glycosidases
Charvátová, Andrea ; Křen, Vladimír (vedoucí práce) ; Králová, Blanka (oponent) ; Walterová, Daniela (oponent)
Sunrvranv Glycosidases from fungi are useful in the preparation of various glycosides mainly by transglycosylation or reversed glycosylation. The lack ofany requirement for protection- deprotection sequences, mild conditions and easier synthesis of thermodynamically not preferred glycosidic bonds are the main advantages of glycosidase-catalysed synthesis of glycosides. In ttris thesis we concentratedon exoglycosidases,mainly B.N.aceýlhexosaminidases, cr-galactosidases and cr-L-rhamnosidases. For the enzyme preparation taxonomically characterised fungal strains from public collections were used. A library comprising more than 200 various glycosidases was developed by modification ofcultivation conditions and by the use ofspecific inducers. The enrymes were used for screening ofsubstrate specificity and stability in organic solvents and subsequently for synthesis and modification of various substrates. Both B-N-acetylgalactosaminidase and B-N-acetylglucosaminidase activities in the series of B-N-acetylhexosaminidases were determined. Saccharides with strong immunomodulation activity $-o-GalpNAc-(i-+4)-o-GlcpNAc and B-o-GalpNAc-(1-+6)-o-GlcpNAc were synthesisedby transglycosylation using B-N-acetylhexosaminidase from Penicillium oxalicum CCF 2430' enryme having the highest B.N-acetylgalactosaminidase activiý....
|
|
|
Výskyt β-rutinosidasy v eurokaryotických mikroorganismech
Adamcová, Kateřina ; Weignerová, Lenka (vedoucí práce) ; Králová, Blanka (oponent)
Rutinosidy jsou velmi běžné glykosidické prekurzory aromatických látek. Navázané glykosidy ovlivňují aroma vín, chuť džusů atd, hydrolýzou glykosidické vazby je možno zvýšit aroma některých produktů. Jedním z enzymů schopných této hydrolýzy je i β-rutinosidasa produkovaná extracelulárně kmenem Aspergillus niger. Purifikovaná β rutinosidasa byla částečně sekvenována (MALDI-TOF/TOF), výsledek analýzy byl porovnán se sekvencemi v databázích (BLAST). Inzert kódující β-rutinosidasu byl ligován do expresního vektoru pPICZα A. Jako expresní systém byl použit kmen Pichia pastoris KM71H. Bylo zjištěno, že gen pro β rutinosidasu obsahuje 1137 bp kódující protein o 379 aminokyselinách. Elektroforézou v polyakrylamidovém gelu s dodecylsíranem sodným byla zjištěna molekulová hmotnost enzymu 60 kDa, deglykosylovaná froma 45 kDa. pH optimum enzymu bylo stanoveno jako 3,0 a teplotní optimum při teplotě 50 řC. Substrátem pro stanovení enzymové aktivity byl p nitrofenyl β rutinosid. Powered by TCPDF (www.tcpdf.org)
|
host ::
RSS.