Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 4 záznamů.  Hledání trvalo 0.01 vteřin. 
Localization and function of phosphoinositides in the cell nucleus
Kalasová, Ilona ; Hozák, Pavel (vedoucí práce) ; Stopka, Tomáš (oponent) ; Šolc, Petr (oponent)
(CZECH) Fosfoinositidy jsou negativně nabité fosfolipidy. Jejich inositolová hlavička může být fosforylována na třech pozicích, a tak mohou tvořit sedm různě fosforylovaných forem. Cytoplasmatické fosfoinositidy regulují dynamiku buněčných membrán a cytoskeletu, transport membránových váčků, funkci iontových kanálů a transportérů a produkci druhých poslů. Jaderné fosfoinositidy ovlivňují postranskripční úpravy pre-mRNA, DNA transkripci a remodelování chromatinu. Jejich jaderné funkce jsou nicméně nedostatečně prozkoumány. Tato práce se zaměřuje na jaderný fosfatidylinositol 4-fosfát (PI(4)P) a fosfatidylinositol 4,5- bisfosfát (PI(4,5)P2), jejich lokalizaci a interakce s proteiny regulujícími transkripci. PI(4)P je součástí jaderné membrány, nachází se v jaderných speckles a v nukleoplasmě. Většina jaderného PI(4)P je navázána na chromatin a kolokalizuje s H3K4me2 histonovou značkou. PI(4,5)P2 lokalizuje do jadérka a jaderných speckles. Přibližně 30 % jaderného PI(4,5)P2 tvoří malé ostrůvky v nukleoplasmě. Nitro těchto ostrůvků je bohaté na uhlík a je pravděpodobně tvořeno lipidy. Ostrůvky jsou obklopeny proteiny a nukleovými kyselinami. Aktivní forma RNA polymerázy II lokalizuje k PI(4,5)P2 ostrůvkům a v blízkosti ostrůvků dochází k aktivní transkripci. Jaderný myosin 1 (NM1) váže PI(4,5)P2. Tato...
Vliv první transmembránové domény na kinetiku desenzitizace P2X4 receptoru.
Kalasová, Ilona ; Zemková, Hana (vedoucí práce) ; Krůšek, Jan (oponent)
Extracelulární adenosin-5'-trifosfát (ATP) je důležitou signální molekulou. Buňky prakticky všech tkání eukaryotických organismů řízeně uvolňují ATP a exprimují i odpovídající purinergní receptory. Ionotropní P2X receptory jsou trimerní iontové kanály propustné pro K+, Na+ a Ca2+ kationty. Jedna podjednotka P2X receptoru se skládá ze dvou transmembránových domén (TM1 a TM2), velké extracelulární smyčky a intracelulárních konců. Transmembránová část receptoru je tak tvořena šesti helikálními doménami. Podle krystalové struktury zfP2X4 receptoru jsou TM1 helixy orientovány periferně a stabilizují TM2 helixy tvořící zátku póru. Elektrofyziologické studie ale naznačují, že se TM1 může podílet i na otevírání a zavírání receptoru a tvorbě iontového póru. V této práci byla zkoumána úloha TM1 v procesu desenzitizace potkaního P2X4 receptoru metodou cysteinové skenovací mutageneze. Byla identifikována dvě rezidua TM1 (Asn32 a Tyr42), jejichž mutace prodlužují dobu desenzitizace P2X4 receptoru. Pokusy s parciálním agonistou α,β-methylenadenosin-5'-trifosfátem (αβ-meATP) prokázaly, že změna konformace TM domén v procesu desenzitizace je nezávislá na konformačních změnách způsobených navázáním agonisty. Konzervovaný Tyr42 se nachází v blízkosti TM2 sousední podjednotky, pravděpodobně interaguje s Met336 a ovlivňuje tak...

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.