Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 3 záznamů.  Hledání trvalo 0.01 vteřin. 
Synthesis of library of HIV proteases inhibitors
Hradilek, Martin ; Rinnová, Markéta ; Bařinka, Cyril ; Souček, Milan ; Konvalinka, Jan
Synthesis of 288 mixtures of pseudopeptides, each containing 48 chemical individuals and their testing against wild type HIV protease and its mutants resistant to clinically employed drugs.
A Phenylnorstatine Inhibitor Binding to HIV-1 Protease: Geometry, Protonation and Subsite-Pocket Interactions Analyzed at Atomic Resolution
Brynda, Jiří ; Řezáčová, Pavlína ; Fábry, Milan ; Hořejší, Magdalena ; Štouračová, Renata ; Sedláček, Juraj ; Souček, M. ; Hradílek, M. ; Lepšík, M. ; Konvalinka, J.
The x-ray structure of a complex of HIV-1 protease (PR) with a phenylnorstatine inhibitor Z-Pns-Phe-Glu-Glu-NH2 has been determined at 1.03 A, the highest resolution so far reported for any HIV PR complex. The inhibiot shows subnanomolar Ki values for both the wild-type PR and the variant representing one of the most common mutations linked to resistance developoment. The structure displays a unique pattern of hydrogen bonding to the two catalytic aspartate residues. The high resolution permits to assess the donor/acceptor realtions of this hydrogen bonding and to indicate a proton shared by the two catalytic residues. Structural mechanism for the unimpaired ihnibition of the protease Val82Ala mutant is also suggested, based on energy calculations and analyses.
Vazba fenylnorstatinového inhibitoru na proteázu HIV-1: geometrie, protonace a interakce kapes podřadných míst analyzované při atomovém rozlišení
Brynda, Jiří ; Řezáčová, Pavlína ; Fábry, Milan ; Hořejší, Magdalena ; Štouračová, Renata ; Sedláček, Juraj ; Souček, Milan ; Hradilek, Martin ; Lepšík, Martin ; Konvalinka, Jan
Byla určena rentgenová struktura komplexu proteázy HIV-1 (PR) s fenylnorstatinovým inhibitorem Z-Pns-Phe-Glu-Glu-NH(2) při rozlišení 1,03 A, nejvyšším rozlišení, které bylo doposud uvedeno pro kterýkoli komplex HIV PR. Tento inhibitor vykazuje subnanomolární hodnoty K(i) jak pro PR divokého typu, tak pro variantu představující jednu z nejběžnějších mutací spojenou s vývojem rezistence. Struktura obsahující fenylnorstatinovou část chirality (2R,3S) vykazuje jedinečný obraz vazby vodíkových můstků na dva katalytické aspartátové zbytky. Toto vysoké rozlišení umožňuje zjistit donorové a akceptorové vztahy těchto vodíkových můstků a určit proton sdílený oběma katalytickými zbytky. Je také navržen strukturální mechanismus nenarušené inhibice mutanty proteázy Val82Ala založený na energetických výpočtech a analýzách

Viz též: podobná jména autorů
1 Hradilek, Martin
Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.