Original title:
Role Glykoproteinu NG2 v invazivitě rakovinných buněk
Translated title:
The role of NG2 glycoprotein in cancer cell invasiveness
Authors:
Obr, Adam ; Brábek, Jan (advisor) ; Tlapáková, Tereza (referee) Document type: Bachelor's theses
Year:
2010
Language:
eng Abstract:
[eng][cze] NG2 proteglycan is a novel membrane - spanning proteoglycan, expressed in general in developing tissue whose cells are characteristic for its increased level of proliferation and motility. NG2 proteoglycan is considered to be an anchor for cell adhesion capabilities on different substrata as well as a signaling transmembrane structure which is capable of affecting actin cytoskeleton and causing increased cell migration. This bibliographic search shows the considered effect of NG2 proteoglycan to the migration abilities of cancer cells via different molecular mechanisms, such as NG2 - mediated, integrin - independent cell interactions with collagens and other ECM substrata, effect of phosphorylation with two different kinases leading to diverse signaling and different behavior in response to phosphorylation and finally the interaction with scaffolding protein MUPP1 and possible connection with signaling pathway to RhoA GTPase, which is involved in cytoskeleton regulation.NG2 proteoglykan je jedinečný transmembránový glykoprotein, který je exprimován hlavně vyvíjející se tkání, jejíž buňky jsou charakteristické zvýšenou úrovní proliferace a migrační schopností. NG2 proteoglykan je považován jednak za zprostředkovatele buněčné adheze na různých substrátech, jednak za signální transmembránovou strukturu, která je schopná ovlivňovat aktinový cytoskelet a způsobovat zvýšenou úroveň pohyblivosti buňky. Tato literární rešerše poukazuje na možný efekt NG2 glykoproteinu na migrační schopnosti nádorových buněk skrze různé molekulární mechanismy, jako je na integrinech nezávislá interakce buňky s kolageny a dalšími substráty mimobuněčné matrice, efekt fosforylace dvěmi odlišnými kinázami vedoucí k odlišné signalizaci a různému chování v odpovědi na onu fosforylaci, a konečně interakci se scaffold proteinem MUPP1 a jeho možným spojením se signální drahou vedoucí k RhoA GTPáze, která je zapojená do regulací cytoskeletu.
Institution: Charles University Faculties (theses)
(web)
Document availability information: Available in the Charles University Digital Repository. Original record: http://hdl.handle.net/20.500.11956/30509